Баландин виталий: Сайт центра пластической хирургии | Баландин В.А.

Содержание

Сайт центра пластической хирургии | Баландин В.А.

Спейслифтинг

Рассказ для женщин, которым за 45

Рассказ для женщин, которым за 45. Москва. Стою перед Леге Артис, клиникой пластической хирурги. Неужели это я? Ущипните меня! Моё подсознание давно приняло решение — спейслифтинг будет! Но сознание сопротивлялось до последнего, шутка ли — лечь добровольно под нож. И как семья посмотрит на такой шаг???????? Все сложилось в мою пользу: неожиданно муж сам завел разговор о пластике лица, видя как я пристально слежу за результатами операций и с завистью смотрю на помолодевшие лица женщин. Сказать, что я была удивлена — не сказать ничего!???? В моей голове началось броуновское движение — мысли метались, сталкивались, разлетались.Хвала Всевышнему за мужа! Он меня поддерживал и помогал во всем — в моральной подготовке, в поисках хирурга, и, конечно,в материальном плане.???? Москва. Первое знакомство с Командой Специалистов, я не зря написала с большой буквы.

Встретила меня медсестра — обаятельная и внимательная Лена. Она быстро показала мне палату, что и как действует. Общение было легким и непринуждённым, как будто мы давно были с ней знакомы.???? Вскоре в палату буквально влетел анестезиолог Говорин Фёдор Анатольевич. Посыпались вопросы вперемешку с житейскими, все было серьёзно и с юмором одновременно. Я поймала себя на мысли, что доверяю этому человеку — знала точно, что проснусь после наркоза цела и невредима.???? Наконец-то настала очередь хирурга Баландина Виталия Александровича — молодого, симпатичного, простого человека. Его уверенные движения, спокойная речь, искренние вопросы не только по предстоящей операции расслабили меня полностью. На операцию я готова была не идти, а бежать. Операция длилась четыре часа. Правой рукой Виталия Александровича была ассистент Наталья, из той категории людей, с кем идут в разведку. Фёдор Анатольевич со своей помощницей следил за моим сном, не упуская из виду сердечное давление и пульс.
?? Отошла от наркоза ЛЕГКО, это ПРАВДА. Я ждала головных болей, тошноту — ничего этого не было, через час мне дали воду, а через три часа горячий бульон. Началась моя реабилитация, но это уже совсем другая история.. Р.S.: Хочу обратиться к Женщинам: не бойтесь любить себя, страх отнимает полжизни! Я СЧАСТЛИВА!.Хочется кричать об этом! 3 февраля 2021 года мне сделали операцию спейслифтинг, прошла только неделя, а я уже довольна результатом. Спасибо огромное хирургу Баландину Виталию Александровичу. Несмотря на молодой возраст, руки и сердце у Вас золотые! Низкий поклон Вашим родителям за такого сына! Спасибо всей команде — анестезиологу Говорину Фёдору Анатольевичу, ассистенту хирурга Наталье, медицинской сестре Елене и,конечно, помощнице Виталия Александровича — Кате. Ей отдельное спасибо за постоянную обратную связь, за терпение, потому что порой я задавала много глупых вопросов. Ещё раз всем ОГРОМНОЕ СПАСИБО за ваш труд и профессионализм. Дай бог вам всем здоровья, долгих лет жизни, чтоб вы могли возвращать к счастливой жизни как можно больше женщин.

21.02.2021

Спейслифтинг

Елена М.

Мне нужен был хирург по круговой подтяжке лица. На первичном приеме Виталий Александрович мне подробно рассказал про инновационный метод по спейслифтингу и что мне это подойдёт. Для себя я уже решила, что буду делать операцию только у него и нисколько не пожалела, операция прошла удачно. Уже через неделю не видно было никаких следов вмешательства. Лицо безупречное, молодое и свежее.

18.02.2021

Спейслифтинг

Екатерина

31.01.2021 мне был проведён спэйслифтинг и платизмопластика. Результат ошеломительный, несмотря на то, что швы только сняли, прошло всего 10 дней. Лицо мое, но совершенно молоденькое. Ушли брыли и носогубки. Шея и подбородок создают чёткий угол. У меня даже в молодости такого не было. Швы тонюсенькие, ювелирные. Хожу и дивлюсь на себя, от зеркала не оторваться. Отечность тяготит, но я понимаю, что надо просто перетерпеть. Доктор Баландин талантливый чудотворец! Поцелован Богом! Нижайший поклон за возвращённую молодость.

12.02.2021

Абдоминопластика

Пациент

У жены после родов кожа на животе стала растянутой и обвисшей. Буквально несколько месяцев, и там начал скапливаться жир. Уговорил пойти на абдоминопластику. Долго переживала по этому поводу, но доктор убедил, что все безопасно, и переживать не стоит. Анализы сданы, привёз жену на операцию. После хирургического вмешательства, супруга позвонила мне, счастливая. Результат впечатляет, спортивный животик это красиво. Спасибо Виталию Александровичу.

26.01.2021

Абдоминопластика

Марина

Обращалась за процедурой по абдоминопастике. В свое время была очень полной, удалось серьезно похудеть, но кожа. к сожалению, никуда не делась. Долго выбирала врача, но Баландин покорил своим профессионализмом в подходе буквально с первых минут. Выбрали день операции, меня разметили и повезли. А через несколько часов всей этой лишней кожи просто не было. Виталий сделал с формирование спортивного живота. Теперь, через 8 месяцев после операции я выгляжу так, будето я никогда и не весила 113 кг. Огромное спасибо!

21.01.2021

Мастопексия

Рита Зайцева

Спасибо за операцию, я не могу прийти в себя от восторга) Мастопеския была в моем случае единственным способом поправить ситуацию с грудью после беременности. Я рада, что так удачно сделала выбор врача, это редкий профессионал с огромным опытом. Симметрия стопроцентная, грудь с любого ракурса великолепно выглядит. В красивом белье вообще огонь, муж в обмороке)))

04.11.2020

Спейслифтинг

Пациент

Про спейслифтинг я слышала где-то совсем мельком, даже не знала, что есть сейчас такая альтернатива круговой подтяжке. Виталий Александрович мне провел небольшой ликбез на первой консультации. Мне было очевидно только то, что лицо явно просит подтяжки, но я даже не представляла, что это можно так нетравматично и безболезненно сделать. Личико после операции как новенькое, брыли пропали, все разгладилось, но мимика на месте. Это просто счастье, что попала к такому опытному врачу, результат не разочаровал.

02.11.2020

петя п.

Великолепный хирург, настоящий мастер своего дела. У меня был очень сложный случай — видимая ассиметрия груди. Исправил, подтянул, увеличил. Клиника прекрасная — носятся с тобой, как с писаной торбой, все стерильно, полная поддержка и индивидуальный подход. Вернул уверенность в себе, красоту и веру в себя. Благодарю!

07.10.2020

Спейслифтинг

Людмила

В этой клинике я делала спейслифтинг и блефаропластику. Не могу передать словами, как я благодарна врачам, медсёстрам. Невероятно приятная обстановка в клинике, очень уютно в ней находиться. Касательно результата после операции — это просто восторг! Никогда бы не подумала, что после 45+ лет можно выглядеть на 30! И самое главное, данный вид подтяжки лица не создаёт никаких послеоперационных неудобств, так как нет синяков и вообще ничего не заметно. Конечно же, если Вы задаетесь вопросом — «а стоит ли мне делать? Будет ли результат после спейслифтинга?» — ответ «однозначно да!!!!» Касательно блефаропластики — эффект потрясающий, глаза распахнутые и взгляд свежий, намного проще делать макияж. Виталий Александрович, У Вас золотые руки! Не выразить словами то, как я Вам благодарна за все. Также, хочу поблагодарить анестезиолога и медсестёр за то, что помогали после операции, дарили хорошее настроение! Спасибо Вам за все!!!

27.09.2020

Абдоминопластика

Tesla

Делала абдоминопластику после родов. С выбором хирурга не очень заморачивалась — пошла к тому, который очень удачно провел такую же операцию подруге. Ситуация стандартная, как у всех — родила, кожа на животе растянулась и повисла некрасивым мешком. Естественно, что там начал скапливаться жир(( Провели абдоминопастику с формированием спортивного живота. Наркоза и операций не боюсь — я их с детства перенесла огромную массу. Но кому интересно — анестезиолог в клинике очень позитивный человек))) Спокойно сдала анализы, меня разметили и повезли. Проснулась и готово. Никаких осложнений не предвиделось, их и не было. Я соблюдала все требования Виталия Александровича. Отмечу, что он болеет за каждого пациента, переживает, как за родного. Операция проводилась в начале осени, к ленту я уже понемногу начала тренироваться и стала выглядеть совсем, как до родов. Очень довольна, настроюсь и приду на увеличение груди.

30.07.2020

Специалисты клиники Lege Artis: Баландин Виталий Александрович

Array ( [REDIRECT_UNIQUE_ID] => YMpeZVqcqcMAAGcWBs8AAAA3 [REDIRECT_HTTPS] => 1 [REDIRECT_LANG] => ru_RU.CP1251 [REDIRECT_MM_CHARSET] => CP1251 [REDIRECT_HTTP_AUTHORIZATION] => [REDIRECT_STATUS] => 200 [UNIQUE_ID] => YMpeZVqcqcMAAGcWBs8AAAA3 [HTTPS] => 1 [LANG] => ru_RU.CP1251 [MM_CHARSET] => CP1251 [HTTP_AUTHORIZATION] => [REMOTE_USER] => [HTTP_HOST] => l-a.

ru [HTTP_PORT] => 443 [HTTP_X_FORWARDED_FOR] => 176.59.110.2 [HTTP_X_REAL_IP] => 176.59.110.2 [HTTP_X_FORWARDED_PORT] => 443 [HTTP_X_MH_HOST] => l-a.ru [HTTP_USER_AGENT] => Mozilla/5.0 (X11; Linux x86_64; rv:33.0) Gecko/20100101 Firefox/33.0 [HTTP_ACCEPT] => text/html,application/xhtml+xml,application/xml;q=0.9,*/*;q=0.8 [HTTP_ACCEPT_LANGUAGE] => en-US,en;q=0.5 [HTTP_ACCEPT_ENCODING] => identity [HTTP_ACCEPT_CHARSET] => windows-1251,utf-8;q=0.7,*;q=0.7 [CONTENT_TYPE] => application/x-www-form-urlencoded;charset=UTF-8 [HTTP_CACHE_CONTROL] => no-cache [PATH] => /usr/local/sbin:/usr/local/bin:/usr/sbin:/usr/bin:/sbin:/bin [SERVER_SIGNATURE] => [SERVER_SOFTWARE] => Apache [SERVER_NAME] => l-a.ru [SERVER_ADDR] => 127.0.0.1 [SERVER_PORT] => 80 [REMOTE_ADDR] => 176.59.110.2 [DOCUMENT_ROOT] => /home/u422689/l-a.ru/www [REQUEST_SCHEME] => http [CONTEXT_PREFIX] => [CONTEXT_DOCUMENT_ROOT] => /home/u422689/l-a.
ru/www [SERVER_ADMIN] => [email protected] [SCRIPT_FILENAME] => /home/u422689/l-a.ru/www/bitrix/urlrewrite.php [REMOTE_PORT] => 45794 [REDIRECT_URL] => /experts/balandin-vitaliy/ [GATEWAY_INTERFACE] => CGI/1.1 [SERVER_PROTOCOL] => HTTP/1.1 [REQUEST_METHOD] => GET [QUERY_STRING] => SEF=balandin-vitaliy/ [REQUEST_URI] => /experts/balandin-vitaliy/ [SCRIPT_NAME] => /bitrix/urlrewrite.php [PHP_SELF] => /bitrix/urlrewrite.php [REQUEST_TIME_FLOAT] => 1623875173.282 [REQUEST_TIME] => 1623875173 [REAL_FILE_PATH] => /experts/sef_rewrite.php )

Пластический хирург

Детская школа искусств № 5, Рязань                              

Благо, даруемое нам искусством,

не в том, чему мы научимся,

а в том, какими мы,

благодаря ему, становимся.

Оскар Уайльд

 

 

Заведующая отделением — Мазалова Лилия Васильевна 
Преподаватели отделения:

Баландин Виталий Анатольевич ПРОО РФ
Мазалова Лилия Васильевна — член творческого союза Рязанской области «Мещера»
Поваляева Виктория Борисовна — член творческого союза Рязанской области «Мещера»
Читаев Сергей Владимирович — член творческого союза Рязанской области «Мещера»
Первушкин Павел Александрович
Багаева Юлия Владимировна
Бабкина Татьяна Александровна    

В 1992 году в школе было открыто художественное отделение, преподавателями которого были Т.П. Власова и С.В. Абакумов. Теперь они преподают в Рязанском художественном колледже им. Г.К. Вагнера и Радиотехническом университете.

В отличие от музыкальных отделов, расположенных в основном корпусе школы, рабочие классы художественного отделения размещаются на территории МБОУ СОШ № 66 городского района Канищево.  

В настоящее время на отделении работают 7 преподавателей, обучается более 100 детей. В основе преподавания лежит принцип следования традициям русской академической школы рисования, которые бережно сохраняются опытными преподавателями-художниками. Образовательные программа (1-4 класс) включает обязательное изучение основных дисциплин: рисунок, живопись, композиция станковая, беседы об изобразительном искусстве. С 2007 г. введены специальные предметы — композиция декоративная, декоративно-прикладное искусство, основы графического дизайна. Среди предметов по выбору включена инновационная дисциплина — анимация в программе трехмерного моделирования «3D Studio MАХ». Обучение в классе ранней профессиональной ориентации (5-й год обучения) ведется по предметам: рисунок, живопись, композиция станковая, основы графического дизайна, компьютерная графика и анимация.

Преподаватели отделения в своей работе преследуют следующие цели:

  • раскрытие способностей и творческого потенциала детей;
  • воспитание учащихся через творческий труд;
  • формирование общей культуры;
  • распространение знаний по изобразительному искусству среди населения, повышение его культурного и образовательного уровня;
  • выявление и отбор обучающихся, имеющих склонности и способности к обучению и желающих совершенствовать свои знания в этой области искусства; формирование в процессе обучения познавательной активности, умения приобретать и творчески применять полученные знания в содержательном досуге и в процессе активной самостоятельной работы;
  • обеспечение условий для развития и профессионального самоопределения ребенка.

 

Обучение включает в себя теоретическое и практическое изучение изобразительной грамоты в различных материалах, постепенное овладение которой достигается поэтапностью приобретения знаний и навыков по принципу «от простого к сложному». Умение рисовать не обязательно сделает из вашего ребенка Леонардо да Винчи или Сальвадора Дали, Пикассо или Саврасова. Эти художники уникальны и неповторимы в истории мирового искусства. Но умение рисовать грамотно непременно расширит эстетический и духовный кругозор, научит по-иному смотреть на окружающий мир, увидеть его в новых красках и это восприятие останется с человеком навсегда, какую бы профессию он не выбрал для своей жизни. Видение пропорций, понимание перспективы, цветовых отношений делает внутренний мир любого человека богаче и тоньше, насыщеннее и чувствительнее. Как будто бы он выучил еще один язык, но такой, на котором говорит все человечество, вне зависимости от рас и национальностей, возраста и эстетических предпочтений. Но для этого художественное образование должно быть полным и включать в себя все разнообразие изобразительной культуры человечества.

Рисование для детей, как правило, не является самым сложным предметом и доступно даже младшим школьникам. Рисование для них во многом еще игра. Понимание этого процесса приводит к широкому использованию некоторых игровых элементов на занятиях, где также вырабатываются необходимые художнику усидчивость и терпение. Поскольку детям необходимы контакты с реальными произведениями профессионалов, ученики школы имеют возможность контактировать с настоящими художниками, все преподаватели школы активно занимаются творчеством и регулярно участвуют в профессиональных выставках и конкурсах педагогического мастерства. Программа обучения также предусматривает регулярное посещение учащимися музеев и выставок. Художнику присущ особый созерцательный взгляд на мир, как на картину. Выработке такого представления способствуют, в том числе и занятия на пленэре, которые проводится (в течение всего учебного года, и в июне месяце), согласно графику проведения учебной практики ежегодно.

Отделение живет яркой творческой жизнью. Занятия живописью — процесс творческий, поэтому стимуляции этого начала в школе уделяется большое внимание. Для детей проводятся школьные конкурсы («Лучшая работа», «Моя любимая игрушка», «Эмблема года», «Мир искусства» и др.). Лучшие работы учащихся принимают участие в выставках и конкурсах различного уровня, в том числе всероссийского и международного. Об этом лучше расскажут не слова, а сами работы учащихся

Выпускники художественного отделения школы становятся студентами Рязанского художественного колледжа им. Г.К. Вагнера, а также поступают в ВУЗы по разным профилям обучения. Многие из них выбрали профессию художника-декоратора, живописца, скульптора, искусствоведа, преподавателя ИЗО, архитектора, дизайнера, художника по росписи тканей и ткачеству.

Художник — это в первую очередь человек, умеющий видеть красоту в окружающем мире и показать ее так, чтобы она стала видна и другим. Воспитанники художественного отделения — это будущие «проводники Красоты» в наш мир. Не все из них станут профессиональными художниками, но кем бы они не стали в дальнейшем, вложенные в них в детстве знания, навыки и умение видеть Красоту, помогут им в будущем. Они не утратят со временем чувства прекрасного, и чем бы они в дальнейшем не занимались — пропорциональность, соразмерность, гармония и красота будут отличать дело рук их.

✅ ИП БАЛАНДИН ВИТАЛИЙ СЕРГЕЕВИЧ, 🏙 Киров (OГРН 317435000041988, ИНН 182908006491) — 📄 реквизиты, 📞 контакты, ⭐ рейтинг

Последствия пандемии

В полной версии сервиса доступна вся информация по компаниям, которых коснулись последствия пандемии коронавируса: данные об ограничениях работы и о программе помощи от государства тем отраслям, которые испытывают падение спроса

Получить доступ

Краткая справка

ИП БАЛАНДИН ВИТАЛИЙ СЕРГЕЕВИЧ было зарегистрировано 28 сентября 2017 (существовало 2 года) под ИНН 182908006491 и ОГРНИП 317435000041988. Местонахождение Кировская область, город Киров. Основной вид деятельности ИП БАЛАНДИН ВИТАЛИЙ СЕРГЕЕВИЧ: 82.99 Деятельность по предоставлению прочих вспомогательных услуг для бизнеса, не включенная в другие группировки. Телефон, адрес электронной почты, адрес официального сайта и другие контактные данные ИП БАЛАНДИН ВИТАЛИЙ СЕРГЕЕВИЧ отсутствуют в ЕГРИП. Ликвидировано 14 января 2020.

Информация на сайте предоставлена из официальных открытых государственных источников.

Контакты ИП БАЛАНДИН ВИТАЛИЙ СЕРГЕЕВИЧ

Местонахождение

Россия, Кировская область, город Киров

Зарегистрирован 28 сентября 2017

Перейти ко всем адресам


Телефоны

—

Электронная почта

—

Баландин Виталий Александрович (Пластический хирург) в рейтинге лучших докторов Москвы. Отзывы, фото Пластический хирург Баландин Виталий Александрович

Пластический хирург принимает в следующих клиниках:
  • «Линлайн», по адресу г. Москва, Кутузовский проспект, д. 30/32, рядом с метро Кутузовская, Студенческая.
    • Виталий Александрович — Специализируется на липосакции, пластике пупка, интимной пластике, подтяжке лица, лба и бровей, лечении гинекомастии у мужчин. Владеет основами прецизионной работы с тканями.
    Образование
  • Ординатура по специальности «Челюстно-лицевая и пластическая хирургия», Центральный научно-исследовательский институт стоматологии и челюстно-лицевой хирургии
  • Интернатура по специальности «Хирургия», Исследовательский институт им. Н. В. Склифосовского
  • Диплом по специальности «Лечебное дело», Медицинский университет

    • Виталий Александрович — отзывы

    Сразу видно, что доктор высококвалифицированный специалист

    Сразу видно, что доктор высококвалифицированный специалист, выявил проблему и дал рекомендации. В общении cразу чувствуется опыт специалиста. Галина

    Опытный доктор

    Опытный доктор, сразу вник в проблему и дал рекомендации. По общению cразу видится опыт доктора. Наталья

    Врач профессионален

    Врач профессионален, выявил проблему и назначил лечение. Посещение было своевременным. Ильяс

    Доктор внимательный

    Доктор внимательный, послушал и диагностировал обострение. Посещение доктора было мне полезно. Руслан

    Врач разбирается в проблеме на ходу

    Врач разбирается в проблеме на ходу, обратил внимание на все мои жалобы. По общению cразу заметен опыт специалиста. Дарья

    Хороший врач

    Хороший врач, внимательно выслушал все мои жалобы. В беседе с доктором мы выяснили все детали. Федор

    Доктор профессионален

    Доктор профессионален, сообщил что у меня частая проблема и прописал курс лечения. Прием меня устроил. Ольга

    У доктора внимательное отношение к пациентам

    У доктора внимательное отношение к пациентам, посмотрел меня и выписал рецепт. Я доверяю этому специалисту. Тигран

    Сразу видно, что врач профессионал

    Сразу видно, что врач профессионал, послушал все мои жалобы. Прием меня устроил. Эльдар

    У доктора внимательное отношение к посетителям

    У доктора внимательное отношение к посетителям, посмотрел меня и прописал курс лечения. Прием меня устроил. Дамир

    Всегда обращаюсь к этому доктору

    Всегда обращаюсь к этому доктору, принял во внимание все мои жалобы. Прием меня устроил. Елена

    Сразу видно, что врач разбирается в предмете

    Сразу видно, что врач разбирается в предмете, тут же поставил диагноз и выписал лекарства. Хочется порекомендовать врача знакомым. Ирина

    Врач приветливый

    Врач приветливый, однако понадобилось больше деталей про мою болезнь и мне рекомендовали сдать дополнительный анализ. Отмечу дружелюбное отношение доктора ко мне. Андрей

    У врача доброе отношение к посетителям

    У врача доброе отношение к посетителям, сказал что у меня частая проблема и доступно рассказал как лечиться. Посещение было своевременным. Полина

    Врач профессионален

    Врач профессионален, выслушал меня и выписал рецепт. Посещение было своевременным. Василий

    Чтобы написать отзыв, вам необходимо авторизоваться

    Виталий Баландин ВКонтакте, Караганда, Казахстан, id4355441

    MDK
    MDK — это международное молодежное комьюнити, созданное весной 2011 года в виде безобидного паблика, высмеивающего попсовые тренды и человеческие пороки. Изначально сообщество называлось «Для Мудаков», но спустя полгода мы взяли более лаконичное «MDK», просто чтобы не смущать ханжей и рекламодателей. Из маленького контркультурного блога мы, на удивление самим себе, быстро стали самой посещаемой развлекательной площадкой в ВК. В чем секрет успеха и бурного роста? Наверное в том, что мы никогда нигде не рекламировали MDK, все читатели приходили к нам исключительно по собственной инициативе. Весь контент делали для души, а на стене сообщества размещали исключительно те мемы, с которых орали сами. Не все шло так гладко, как кажется со стороны. Мы пережили с десяток блокировок, судебные процессы с генеральной прокуратурой, угрозы расправы от депутатов госдумы и преследования от различных религиозных организаций. Но алмазы тоже создаются под высоким давлением, и чем больше на нас давили, тем сильнее и популярней мы становились. За нами стоит многомиллионный легион молодежи, в чьих руках будущее этого мира. MDK — это стиль жизни, протест невежеству и голос правды.

    Чёткие приколы
    У нас вы найдёте массу прикольных картинок и фотографий, интересные новости и приколы. Мы не позволим вам заскучать!

    Интересные Факты
    Сообщество для тех, кто каждый день хочет узнавать что-то новое: о нашей планете, обществе, культуре, науке, достижениях и многом другом.

    Четкие Приколы
    Добро пожаловать в одно из самых больших сообществ ВКонтакте, посвящённое юмору. Мы больше 8 лет радуем наших подписчиков отборным юмором и ежедневно поднимаем Вам настроение. Оставайтесь с нами! Впереди много интересного.

    5 интересных фактов
    🧠 Короткие любопытные факты 💯 Развенчивание мифов 📚 Познавательные статьи

    Это интересно!
    Мир удивительнее, чем Вам кажется!

    NUR.KZ
    «Интернет портал Нур». Главные новости дня. Android: https://goo.gl/bqOp9N iOS: https://goo.gl/3sgjzq Обратная связь: [email protected] Читайте NUR.KZ в Telegram: t.me/newsnurkz Интернет-портал NUR.KZ — самый посещаемый сайт в Казахстане. На нашем портале вы сможете найти: Горячие новости: https://www.nur.kz/ Наш You Tube канал https://vk.cc/awHyGW Последние новости политики : https://politics.nur.kz/ NUR.KZ предлагает участвовать в создании наших новостей и присылать нам свои истории на наш почтовый адрес [email protected] Мы хотим, чтобы вы рассказывали нам свои истории, делились проблемами и заботами, высылали фото и видео. И публиковали новости, которые, по вашему мнению, должны знать все. Вливайтесь! Делайте новости вместе с NUR.KZ Веб-сайт: https://www.nur.kz Местоположение: Казахстан, г.Алматы, Байзакова 280

    Sovsport | Советский спорт
    Официальная страница сайта «Sovsport.ru»

    Убойные приколы 😀
    Лучшее сообщество для тех, кто ценит убойный, качественный юмор. В нашем сообществе вы найдете море юмора, огромное количество прикольных картинок, интересных фотографий и занимательных фактов и много другое!

    АВТО, МАШИНЫ, ТАЧКИ
    Лучшие АВТО всех времен!!! Заходи к нам!!!

    Музыка
    Русская музыка ВКонтакте — это мы. Музыка для всех, популярные треки, свежи подборки ВКонтакте. Музыкальные новинки, свежие синглы, подписывайся!

    Дизайн интерьера квартир

    Журнал об автомобилях

    Туристический рай

    Задолжники библиотеки — Институт физической культуры

    Задолжники  ОФО в библиотеку ИФК

    (на 14.07.2016)

    Бакалавр (дневное)

                                                            2 курс

    1.Азин Дмитрий

    2.Александров Павел

    3.Альмукова Дарья

    4.Атажанов Анвар

    5.Балабина Анжелика

    6.Батарчук Владислав

    7.Башинский Владислав

    8.Гуськов Максим

    9.Демичев Сергей

    10.Домрачев Евгений

    11.Елесина Анна

    12.Жужгова Ксения

    13.Замиралов Александр

    14.Карач Людмила

    15.Киприянов Валерий

    16.Кирилов Максим

    17.Козырский Андрей

    18.Колбин Даниил

    19. Кольцов Егор

    20.Лаврова Полина

    21.Люлькович Святослав

    22.Малеев Вячеслав

    23.Мерзлякова Елена

    24.Морозова Екатерина

    25.Надеев Андрей

    26.Пырысев Николай

    27.Сабаев Олег

    28.Саватнеев Даниил

    29.Седавных Ангелина

    30.Серебряков Евгений

    31.Слободян Игорь

    32.Тимофеева Кристина

    33.Токарев Максим

    34.Федоров Константин

    35.Хаджирадов Даниил

    36.Хамидулина Алена

    37. Чилимов Роман

    38.Шарафиев Роберт

    3 курс

    1. Абильмажинова Алина

    2. Азин Егор

    3. Ардаев  Александр

    4. Аскерова Лала

    5.Аширбакиева Раксана

    6.Баландин Виталий

    7. Бобов Алексей

    8. Борисов Сергей

    9. Бурнатов Виталий

    10. Волков Валентин

    11. Гладышева Ксения

    12. Комаров Вадим

    13.Лебедева Анастасия

    14. Ляпунов Кирилл

    15.  Максимов Иван

    16. Мануйлов Роман

    17. Марфенко Александр

    18.Миглан Мария

    19.Мутигуллин Ренат

    20. Мухамедзянов Роман

    21.Наумов Владислав

    22. Нигматуллин Рудольф

    23. Паркачева Кристина

    24.Платонов Дмитрий

    25. Ругин Денис

    26. Сергеев Александр

    27. Чугуйнов Константин

    28.  Шетько Игорь

    29.Шматко Яков

    30.Ягикина Ангелина

     4 курс

    1. Аббасов Нами Садик оглы

    2. Баязитов  Вадим – отчислен

    3. Еремеева Юлия

    4. Захаров Владислав Владимирович

    5. Захаров Владислав Николаевич

    6. Ибляминов Вадим

    7. Иванов Александр

    8. Иванченко Олег

    9. Казымов Артем

    10. Кашу Денис

    11. Козырин Денис

    12. Кориков Анатолий

    13. Коротков Роман

    14. Кунгуров Дмитрий

    15. Куцепалов Павел

    16.Локтионов Эдуард

    17.Лоськов Александр

    18. Ляпунов Кирилл

    19. Матвеев Дмитрий

    20. Матейчук Кирилл

    21.Мельчакова Мария

    22. Нечаева Полина

    23. Панфилов Олег

    24. Попова Мария

    25.Рябов Анатолий

    26.Сагитов Эдуард

    27. Сафонова Татьяна

    28. Севостьянов Артем

    29.Сивицкий Александр

    30. Угрюмов Максим

    31.Усачев Александр

    32. Федорович Евгений

    33. Шеразданова Эльвира

    Магистратура ОФО

    1.  Ахатова Альбина

    2. Березин Егор

    3. Важенин Максим

    4.Галимжанов Даниил

    5. Гаязов Руслан

    6.Космачев Валентин

    7. Предеина Дарья

    8. Ренжин Виктор

    9. Сабиров Альфред

    10. Свистунов Антон

    11.Сильницкий Юрий

    12. Тиль Сергей

    Задолжники ЗФО в библиотеку ИФК

    (на 14.07.2016)

    Бакалавр ЗФО

    2 курс

    1. Заживихина Евгения

    2.Зуева Алина

    3. Кеплат Лариса

    4. Кербс Мария

    5. Пономарева Ксения

     3 курс

    1. Беляков Николай

    2.Бигвава Давид

    3. Бородина Алена

    4. Бырин Илья

    5. Доценко Полина

    6. Иванов Александр

    7. Исмаилов Заур

    8. Марков Евгений

    9. Мусагаджиева Эльмира

    10. Мухамедшин Роман

    11.Петрищева Ольга

    12.Пономарев Дмитрий

    13. Постников Даниил

    14. Романов Иван

    15. Савчук Анастасия

    16.Толпейкин Михаил

    17. Филиппов Никита

     4 курс

    1. Алеева Юлия

    2. Антонов Андрей

    3. Бах Александр

    4. Божко Евгений

    5. Галенко Лидия

    6. Кузьминых Ярослав

    7. Лобанов Антон

    8. Маляр Алина

    9.Масаков Акрам

    10.Мелентьева Ольга

    11.Назарова Аурика

    12. Пуликов Данил

    13.Рожков Степан

    14.Солонгина Екатерина

    15.Тарасова Татьяна

    16. Усов Максим

    17.Халимов Тамерлан

    5 курс

    1.Аширбеков Рустам

    2.Бахлул Мухамед

    3.Завьялова Кристина

    4.Ильин Андрей

    5.Лукманов Михаил

    6. Назарли Талех

    7. Пастернак Виталий

    8. Пескова Алена

    9. Роммель Яков

    10. Саитов Ренат

    11.Хмара Александр

    12.Шашков Александр

    13.Шульгин Константин

    Магистратура ЗФО

    1курс

    1. Базанова Мария

    2. Бакуева Марина

    3. Васильева Анна

    4. Макарова Александра

    5. Моисеенко Дмитрий

    6. Остольская Наталья

    7. Петелина Евгения

    8. Пропустина Юлия

    9. Рыбин Вячеслав

    10.Сидоров Николай

    11.Скрябин Степан

    12.Спасенникова Ирина

    13.Федосеев Олег

    14. Шантуров Геннадий

    15. Шилкова Екатерина

     2 курс

    1.     Андреева Елизавета

    2.     Баранцева Надежда

    3.     Вахитов Руслан

    4.     Гилев Алексей

    5.     Жашкова Ольга

    6.     Ибрагимов Ильяс

    7.     Климова Елена

    8.     Комов Виктор

    9.     Комольцева Констанция

    10. Крицкая Ксения

    11. Ладейщиков Евгений

    12. Лопарева Анастасия

    13. Львова Анна

    14. Максимов Максим

    15. Мальцев Дмитрий

    16. Плотников Дмитрий

    17. Смычков Виталий

    18.Сушко Александра

    19. Тяпкин Валентин

    20.Фаттахов Ренат

    21. Хохлова Наталья

    22. Черенцова Наталья

    23. Чукреева Мария

    24. Шахтарина Ксения

    25. Яженских Николай

     

    

    Виталий Трутенко — Агент по недвижимости в Морганвилле, Нью-Джерси — Обзоры

    28.03.2021 — Лаура Филеччиа
    Купила дом на одну семью в 2021 году в Матаване, штат Нью-Джерси.

    Огромный привет Виталию Трутенко из Premier Group NJ за то, что он сделал процесс покупки дома таким простым! Когда год назад мы с мужем начали свой путь к покупке дома, мы планировали сделать это в одиночку. После нескольких месяцев попыток найти дом, мы наконец сделали наше первое предложение. По иронии судьбы, Виталий был агентом продавца, и, хотя нас перебили, мы не вышли ни с чем из этого опыта.С этого момента мы с мужем решили использовать его, чтобы помочь нам в этом процессе, поскольку он оказался более утомительным, чем мы думали. Исходя из того, кто хочет контролировать ситуацию и не доверяет другим выполнять свою работу, мне пришлось отпустить все это при работе с Виталием. Было так приятно видеть, что кто-то выполняет свою работу и делает ее хорошо. В течение следующих нескольких месяцев Виталий продолжал вместе с нами искать наш следующий дом. Мы тащили его на несколько выступлений повсюду, и он все делал за нас…как все; назначал встречи, связывался с другими агентами и т. д. Он внимательно прислушивался к нашим желаниям и потребностям и постоянно поддерживал с нами связь. Если не о чем было сообщить, он все равно звонил, чтобы сообщить нам, что пытается. Если я ему напишу, он ответит или позвонит почти сразу. Никогда не было случая, чтобы меня игнорировали и мне доверяли, у нас был вопрос за вопросом. Когда мы наконец нашли дом и наше предложение было принято, Виталий со всем справился. Он направил нас в нашем предложении и внес ценный вклад.По мере того как мы продолжали, Он провел нас через процесс и дал нам рекомендованных инспекторов / поверенных, чтобы сделать наши решения намного проще. Виталий чрезвычайно профессионален, дружелюбен и с ним легко работать. Если вы хотите, чтобы кто-то был с вами от начала до конца, он ваш парень. Вы не пожалеете о своем решении и получите в новом доме именно то, что ищете. Итог: очень рекомендую!

    PlusПоказать еще

    Публикации — IBS — Institut de Biologie Structurale

    Публикации 2013 г.

    Бидон-Чаналь А, Краммер Э.M, Blot D, Pebay-Peyroula E, Chipot C, Ravaud S, Dehez F
    Как мембранные транспортеры определяют pH? Случай митохондриального носителя АДФ-АТФ.
    The Journal of Physical Chemistry Letters (2013) 4 , 3787-3791

    Breyton C, Gabel F, Lethier M, Flayhan A, Durand G, Jault JM, Juillan-Binard C, Imbert L, Moulin M, Ravaud S, Härtlein M, Ebel C
    Малоугловое рассеяние нейтронов для исследования солюбилизированных мембранных белков.
    Eur Phys J E Soft Matter (2013) 7 : 71

    Büldt G, Gordeliy V, Klare JP, Engelhard M
    Сенсорный родопсин II: развитие и преобразование сигналов.
    Энциклопедия биофизики (2013): 2312-2315

    Гущин И., Черваков П., Кузьмичев П., Попов А.Н., Раунд Е, Борщевский В., Ищенко А., Петровская Л., Чупин В., Долгих Д.А., Арсеньев А.А., Кирпичников М. и Горделий В. протеородопсин неморских бактерий.
    Труды Национальной академии наук (2013) 110 (31): 12631-12636

    Гущин И., Горделий В. и Грудинин С.
    Два различных состояния домена HAMP от сенсорного преобразователя родопсина, наблюдаемые при несмещенном моделировании молекулярной динамики.
    PLoS One (2013) 8 (7): e66917

    Ищенко А., Раунд Е, Борщевский В., Грудинин С., Гущин И., Кларе Дж. П., Баландин Т., Ремеева А., Энгельгард М., Бульдт Г. и Гордели В.
    Структура основного состояния мутанта сенсорного родопсина II D75N в комплексе с его родственный преобразователь.
    Журнал фотохимии и фотобиологии B: Биология (2013) 123 (5): 55-58

    Lipski A, Watzlawick H, Ravaud S, Robert X, Rhimi M, Haser R, Mattes R, Aghajari N
    Мутации, вызывающие апертуру активного центра у Rhizobium sp.изомераза сахарозы придает гидролитическую активность.
    Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. (2013): 69 : 298-307

    Mifsud J, Ravaud S, Krammer E.M, Chipot C, Kunji E.R.S, Pebay-Peyroula E, Dehez F
    Субстратная специфичность человеческого носителя АДФ / АТФ AAC1
    Molecular Membrane Biology (2013): 30 , 160-168

    Виджаячандран Л.С., Тимири Говинда Радж Д.Б., Эдельвейс Э., Гупта К., Майер Дж., Гордели В., Фицджеральд Д.Д. и Бергер И.
    Генная гимнастика: синтетическая биология для инженерии векторной системы экспрессии бакуловирусов.
    Биоинженерия (2013) 4 (5): 279-287

    Zoonens M, Comer J.R, Masscheleyn S, Pebay-Peyroula E, Chipot C.J, Miroux B, Dehez F
    Опасные связи между детергентами и мембранными белками. Случай митохондриального разобщающего белка 2
    Журнал Американского химического общества (2013): 135 , 15174-82

    Публикации 2012 г.

    Blesneac I, Ravaud S, Juillan-Binard C, Barret LA, Zoonens M, Polidori A, Miroux B, Pucci B и Pebay-Peyroula E
    Производство мембранного белка UCP1 из внутренней митохондриальной мембраны с использованием бесклеточной экспрессии система в присутствии фторированного ПАВ.
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биомембраны (2012) 1818 (3): 798-805

    Blesneac I, Ravaud S, Machillot P, Zoonens M, Masscheylen S, Miroux B, Vivaudou M и Pebay-Peyroula E
    Анализ транспорта протонов и регуляции UCP1 с использованием мембран на твердой подложке.
    Европейский журнал биофизики (2012) 41 (8): 675-679

    Deniaud A, Panwara P, Frelet-Barrand A, Bernaudat F, Julian-Binard C, Ebel C, Rolland N и Pebay-Peyroula E
    Олигомерный статус и свойства связывания нуклеотидов хлоропластного переносчика АТФ / АДФ 1: в направлении молекулярное понимание транспортного механизма.
    PLoS One (2012) 7 (3): e32325

    Гущин И.Ю., Горделий В.И., Грудинин С.
    Новый интерфейс димеризации циклического нуклеотид-связывающего домена, который нарушается в присутствии цАМФ: последствия для стробирования каналов CNG.
    Журнал молекулярного моделирования (2012) 18 (9): 4053-4060

    Panwar P, Deniaud A и Pebay-Peyroula E
    Загрязнение из аффинной колонки: встреча с новым злодеем в мире кристаллизации мембранных белков.
    Acta Crystallographica D Биологическая кристаллография (2012) 68 (10): 1272-1277

    Ravaud S, Bidon-Chanal A, Blesneac I, Machillot P, Juillan-Binard C, Dehez F, Chipot C и Pebay-Peyroula E
    Нарушение транспорта нуклеотидов в митохондриальном носителе объясняет тяжелые генетические заболевания человека.
    ACS Chemical Biology (2012) 7 (7): 1164-1169

    Публикации 2011 г.

    Bernaudat F, Frelet-Barrand A, Pochon N, Dementin S, Hivin P, Boutigny S, Rioux JB, Salvi D, Seigneurin-Berny D, Richaud P, Joyard J, Pignol D, Darrouzet E, Sabaty M, Desnos T. , Pebay-Peyroula E, Vernet T, Rolland N
    Сравнительная оценка шести организмов-хозяев на гетерологичную экспрессию мембранных белков
    PlosOne (2011) 6 12

    Борщевский В.И., Раунд Е.С., Попов А.Н., Булдт Г., Горделий В.И.
    Изменения структуры бактериородопсина, вызванные рентгеновским излучением.
    Журнал молекулярной биологии (2011) 409 (5): 813-825

    Deniaud A, Bernaudat F, Frelet-Barrand A, Juillan-Binard C, Vernet T, Rolland N и Pebay-Peyroula E
    Экспрессия хлоропластного переносчика АТФ / АДФ в мембранах E. coli: за стратегией Mistic.
    Biochimica and Biophysica Acta — Биомембраны (2011) 1808 (8): 2059-2066

    Dupeux F, Rower M, Seroul G, Blot D и Marquez J, A
    Анализ термостабильности может помочь оценить вероятность кристаллизации биологических образцов.
    _ Acta Crystallographica Раздел D — Биологическая кристаллография (2011) 67 : 915-919

    Гарсия-Саез I, Лакруа F, Блот D, Габель Ф и Скуфиас DA
    Структурная характеристика HBXIP: белок, который взаимодействует с антиапоптотическим белком сурвивином и онкогенным вирусным белком HBx.
    Журнал молекулярной биологии (2011) 405 (2): 331-340

    Гущин И.Ю., Горделий В.И., Грудинин С.
    Роль области HAMP-домена сенсорных преобразователей родопсина в передаче сигнала.
    Биохимия (2011) 50 (4): 574-580

    Гущин И., Решетняк А., Борщевский В., Ищенко А., Раунд Е, Грудинин С., Энгельгард М., Бульдт Г. и Горделий В.
    Активное состояние сенсорного родопсина II: структурные детерминанты передачи сигнала и перекачки протонов.
    Журнал молекулярной биологии (2011) 412 (4): 591-600

    Ling WL, Biro A, Bally I, Tacnet P, Deniaud A, Doris E, Frachet P, Schoehn G, Pebay-Peyroula E и Arlaud GJ
    Белки врожденной иммунной системы кристаллизуются на углеродных нанотрубках, но не активируются.
    ACS Nano (2011 г.) 5 (2): 730-737

    Муругова Т.Н., Солодовникова И.М., Юрков В.И., Горделий В.И., Куклин А.И., Иванков О.И., Ковалев Ю.С., Попов В.И., Теплова В.В., Ягужинский Л.С.
    Потенциалы малоуглового рассеяния нейтронов для исследования структуры «живых» митохондрий ».
    Нейтронные новости (2011) 22 : 11-14

    Соловьев Д.В., Куклин А.И., Утробин П.К., Озерин А.Н., Куркин Т.С., Иваньков О.И., Булавин Л.А., Горделий В.И.
    Рентгеновское рассеяние и объемные P-V-T исследования системы димиристоилфосфатидилхолин-вода.
    Журнал исследования поверхности: рентгеновские лучи, синхротроны и нейтроны
    Методы     (2011) 5 (1): 7-10

    Публикации 2010 г.

    Борщевский В., Ефремов Р., Моисеева Е., Булдт Г., Горделий В.
    Преодоление мероэдрического двойникования в кристаллах бактериородопсина, выращенных в липидной мезофазе.
    Acta Crystallographica D Биологическая кристаллография (2010) 66 (Pt 1): 26-32

    Борщевский В., Моисеева Е., Куклин А., Булдт Г., Хато М. и Горделий В.
    Изопреноидный липид бета-XylOC (16 + 4) — новая молекула для кристаллизации белков в мезомембране.
    Журнал роста кристаллов (2010) 312 (22): 3326-3330

    Булавин Л.А., Горделий В.И., Иваньков О.И., Исламов А.К., Куклин А.И.
    Нейтронные исследования влияния примеси NaBr на мицеллообразование в системах вода — тетрадецилтриметиламмоний бромид.
    Украинский физический журнал (2010) 55 (3): 288-292

    Deniaud A, Liguori L, Blesneac I, Lenormand JL и Pebay-Peyroula E
    Кристаллизация мембранного белка hVDAC1, продуцируемого в бесклеточной системе.
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — биомембраны (2010) 1798 (8): 1540-1546

    Денио А., Моисеева Е., Горделий В., Пебай-Пейрула Е.
    Кристаллография мембранных белков: от кристаллизации к структуре.
    Методы молекулярной биологии (2010) 654 : 79-103

    Durand D, Vives C, Cannella D, Perez J, Pebay-Peyroula E, Vachette P и Fieschi F
    Активатор НАДФН-оксидазы p67 (phox) ведет себя в растворе как многодоменный белок с полугибкими линкерами.
    Журнал структурной биологии (2010) 169 : 45-53

    Falk S, Ravaud S, Koch J and Sinning I
    C-конец мембранной инсертазы Alb3 привлекает cpSRP43 к тилакоидной мембране.
    Журнал биологической химии (2010) 285 (8): 5954-5962

    Frelet-Barrand A, Boutigny S, Moyet L, Deniaud A, Seigneurin-Berny D, Salvi D, Bernaudat F, Richaud P, Pebay-Peyroula E, Joyard J и Rolland N
    Lactococcus lactis, альтернативная система для функциональной экспрессия периферических и внутренних мембранных белков Arabidopsis.
    PLoS One (2010) 5 (1): e8746

    Гущин И.Ю., Горделий В.И., Грудинин С.
    Роль области домена HAMP сенсорных преобразователей родопсина в передаче сигналов.
    Биохимия (2010):

    Нури Х, Блеснек I, Раво С. и Пебай-Пейрула Е
    Структурные подходы семейства митохондриальных носителей.
    Методы молекулярной биологии (2010) 654 : 105-117

    Radzimanowski J, Ravaud S, Schott A, Strahl S и Sinning I.
    Клонирование, рекомбинантное производство, кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ SDF2-подобного белка из Arabidopsis thaliana.
    Acta Crystallographica Section F — Структурная биология и сообщения о кристаллизации (2010) 66 (Pt 1): 12-14

    Рогачев А.В., Куклин А.И., Черный А.Ю., Озерин А.Н., Музафаров А.М., Татаринова Е.А., Горделий В.И.
    Структура кремнийорганических дендримеров высших поколений.
    Физика твердого тела (2010) 52 (5): 1045-1049

    Публикации 2009 г.

    Boesecke P, Bois JM, Crepin T, Hunte C, Kahn R, Kao WC, Nauton L, Winther AM, Moller J, Nissen P, Nury H, Olesen C, Pebay-Peyroula E, Vicat J и Stuhrmann H
    Первая разностная Фурье-карта низкого разрешения фосфора в мембранном белке, полученная при аномальной дифракции вблизи края.
    Журнал синхротронного излучения (2009) 16 (Pt 5): 658-665

    Borel F, de Groot A, Juillan-Binard C, de Rosny E, Laudet V, Pebay-Peyroula E, Fontecilla-Camps JC и Ferrer JL
    Кристаллическая структура лиганд-связывающего домена ретиноидного рецептора X из асцидий polyandrocarpa misakiensis.
    Белки (2009) 74 (2): 538-542

    Deniaud A, Goulielmakis A, Coves J и Pebay-Peyroula E
    Различия между кристаллизацией CusA и AcrB подчеркиваются гибкостью белка.
    PLoS One (2009 г.) 4 (7): e6214

    л / мин
    Горделий В.И., Моисеева Е.С. (2009)
    В мезо подходах к кристаллизации мембранных белков в молекулах: агрегация, зародышеобразование, кристаллизация. Beyong медицинские и другие последствия, World Scientific Publishing Co 259-281

    Krammer EM, Ravaud S, Dehez E, Pebay-Peyroula E и Chipot C
    Высокие концентрации хлоридов отменяют связывание адениновых нуклеотидов в митохондриальном семействе носителей ADP / ATP.
    Биофизический журнал (2009) 97 (10): L25-L27

    Моисева Е.С., Решетняк А.Б., Борщевский В.И., Баекен С., Бульдт Г., Горделий В.И.
    Сравнительный анализ качества кристаллов мембранного белка бактериородопсина, полученных в октилглюкозиде и октилтиоглюкозиде.
    Журнал исследований поверхности. Рентгеновские синхротронные и нейтронные методы (2009) 3 (1): 29-32

    Ravaud S, Robert X, Watzlawick H, Haser R, Mattes R and Aghajari N
    Структурные детерминанты специфичности продукта изомераз сахарозы.
    Февральские письма (2009) 583 (12): 1964-1968

    Публикации 2008 г.

    Дехез Ф., Пебай-Пейрула Э. и Чипот С.
    Связывание АДФ в митохондриальном носителе АДФ / АТФ осуществляется электростатической воронкой.
    Журнал Американского химического общества (2008) 130 (38): 12725-12733

    Горделий В.И., Моисеева Е.С. (2008)
    Кристаллизация мембранных белков в Мягкое вещество: от синтетических к биологическим материалам 2008 , édité par Dhont G, Gompper G, Nägele G, Richter D and Winkler RG FZJ Juelich

    Nury H, Manon F, Arnou B, le Maire M, Pebay-Peyroula E и Ebel C
    Митохондриальный бычий носитель ADP / ATP в детергенте преимущественно является мономерным, но также образует мультимерные частицы (кинжал).
    Биохимия (2008) 47 (47): 12319-12331

    Решетняк А.Б., Борщевский В.И., Кларе Ю.П., Моисеева Е.С., Энгельгардт М., Булдт Г., Горделий В.И.
    Сравнительный анализ сенсорных структур родопсина II в комплексе с датчиком и без него.
    Журнал исследований поверхности — рентгеновские синхротронные и нейтронные методы (2008) 2 (6): 894-899

    Рогачев А.В., Черный А.Ю., Озерин А.Н., Музафаров А.М., А.Татаринова Э., Исламов А.К., Горделий В.И., Куклин А.И.
    Выявление внутренней структуры дендримеров поликарбосилана по данным малоуглового рассеяния нейтронов.
    Международная конференция по теоретической физике «Дубна-Нано 2008» (2008) 129 : 51

    Ухрикова Д., Куцерка Н., Тейшейра Дж., Гордели В. и Балгави П.
    Структурные изменения в бислое дипальмитоилфосфатидилхолина, вызванные ионами Ca2 +: исследование малоуглового рассеяния нейтронов.
    Химия и физика липидов (2008) 155 (2): 80-89

    Публикации 2007 г.

    Горшкова Ю.Е., Горделий В.И.
    Исследование взаимодействия диметилсульфоксида с липидными мембранами методом малоуглового рассеяния нейтронов.
    Кристаллографические отчеты (2007) 52 (3): 535-539

    Lacapere JJ, Pebay-Peyroula E, Neumann JM и Etchebest C
    Определение структур мембранных белков: все еще проблема!
    Тенденции в биохимических науках (2007) 32 (6): 259-270

    Муругова Т.Н., Горделий В.И., Куклин А.И., Соллодовникова И.М., Ягужинский Л.С.
    Исследование трехмерно упорядоченных структур интактных митохондрий методом малоуглового рассеяния нейтронов.
    Кристаллографические отчеты (2007) 52 (3): 521-524

    Pebay-Peyroula E (2007)
    Структуры мембранных белков с высоким разрешением: от рентгеновской кристаллографии до комплексного подхода к мембране в Биофизический анализ мембранных белков. Исследование структуры и функций , edité par Pebay-Peyroula E John Wiley and Sons, pp. 3-27

    Рогачев А.В., Черный А.Ю., Озерин А.Н., Горделий В.И., Куклин А.И.
    Модель сферического сектора для описания экспериментальных данных малоуглового рассеяния нейтронов для дендримеров.
    Кристаллографические отчеты (2007) 52 (3): 500-504

    Публикации 2006 г.

    Даут-Гонсалес С., Нури Х., Трезеге В., Лаукин Г.Дж., Пебей-Пейрула Э. и Брандолин G.
    Молекулярные, функциональные и патологические аспекты митохондриального носителя АДФ / АТФ.
    Физиология (Bethesda) (2006) 21 : 242-249

    de Rosny E, de Groot A, Jullian-Binard C, Gaillard J, Borel F, Pebay-Peyroula E, Fontecilla-Camps JC и Jouve HM
    Ядерный рецептор дрозофилы E75 представляет собой тиолатный гемопротеин.
    Биохимия (2006) 45 (32): 9727-9734

    Durand D, Cannella D, Dubosclard V, Pebay-Peyroula E, Vachette P и Fieschi F
    Малоугловое рассеяние рентгеновских лучей показывает расширенную организацию автоингибирующего состояния покоя модульного белка p47 (phox).
    Биохимия (2006) 45 (23): 7185-7193

    Ефремов Р., Гордели В.И., Хеберле Дж. И Булдт G
    Микроспектроскопия с временным разрешением на монокристалле бактериородопсина выявляет вызванные решеткой различия в кинетике фотоцикла.
    Biophys J (2006) 91 (4): 1441-1451

    Fourest-Lieuvin A, Peris L, Gache V, Garcia-Saez I, Juillan-Binard C, Lantez V и Job D
    Регуляция микротрубочек в митозе: фосфорилирование тубулина циклин-зависимой киназой Cdk1.
    Молекулярная биология клетки (2006) 17 (3): 1041-1050

    Mancheño HJM и Pebay-Peyroula E (2006)
    Взаимодействие белков и липидов. в Новые подходы и новые концепции, édité par Mateo CR, Gómez J, Villalaín J и González Ros JM Springer Verlag Berlin Heidelberg, стр.63-100

    Муругова Т.Н., Горделий В.И., Исламов А.К., Куклин А.И., Солодовникова И.М., Ягужинский Л.С.
    Обнаружение нового типа мембранной структуры в митохондриях при малоамплитудном набухании методом малоуглового рассеяния нейтронов.
    Biochimica Et Biophysica Acta-Bioenergetics (2006): 524-525

    Нури Х., Даут-Гонсалес С., Трезеге В., Лаукин Г.Дж., Брандолин Г. и Пебей-Пейрула Е.
    Взаимосвязь между структурой и функцией митохондриального носителя АДФ / АТФ.
    Годовой обзор биохимии (2006) 75 : 713-741

    Pebay-Peyroula E (2006)
    Митохондриальный носитель ADP / ATP в Structural Biology of Membrane Proteins , edité par Grisshammer R and Buchanan S The Royal Society of Chemistry, стр. 373-389

    Ravaud S, Do Cao MA, Jidenko M, Ebel C, Le Maire M, Jault JM, Di Pietro A, Haser R и Aghajari N
    ABC-транспортер BmrA из Bacillus subtilis представляет собой функциональный димер, когда он находится в растворе детергента. государственный.
    Биохимический журнал (2006) 395 (2): 345-353

    Biou V, Bosecke P, Bois JM, Brandolin G, Kahn R, Mas C, Nauton L, Nury H, Pebay-Peyroula E, Vicat J и Stuhrmann H
    Спектроскопия рентгеновских лучей и дифракция рентгеновских лучей на длинах волн, близких к К-край поглощения фосфора.
    Журнал синхротронного излучения (2005) 12 (Pt 4): 402-409

    de Groot A, de Rosny E, Juillan-Binard C, Ferrer JL, Laudet V, Pierce RJ, Pebay-Peyroula E, Fontecilla-Camps JC и Borel F
    Кристаллическая структура нового тетрамерного комплекса связанного с агонистом лиганда -связывающий домен рецептора ретиноида X Biomphalaria glabrata.
    Журнал молекулярной биологии (2005) 354 (4): 841-853

    De Marcos Lousa C, Trezeguet V, David C, Postis V, Arnou B, Pebay-Peyroula E, Brandolin G и Lauquin GJ
    Валин 181 имеет решающее значение для активности обмена нуклеотидов митохондриальных носителей ADP / ATP в дрожжах человека.
    Биохимия (2005) 44 (11): 4342-4348

    Fieulaine S, Juillan-Binard C, Serero A, Dardel F, Giglione C, Meinnel T и Ferrer JL
    Кристаллическая структура митохондриальной (тип 1A) пептид-деформилазы дает четкие рекомендации по разработке ингибиторов, специфичных для бактериальных форм .
    Журнал биологической химии (2005) 280 (51): 42315-42324

    Горделий В.И., Черезов В., Тейшейра Дж.
    Прочность тепловых волн фосфолипидных мембран.
    Phys Rev E Stat Nonlin Soft Matter Phys (2005) 72 (6 Pt 1): 061913

    Грудинин С., Булдт Г., Горделий В. и Баумгаертнер А
    Молекулы воды и водородные сети в бактериородопсине — моделирование молекулярной динамики основного состояния и М-промежуточного звена.
    Биофизический журнал (2005) 88 (5): 3252-3261

    Massenet C, Chenavas S, Cohen-Addad C, Dagher MC, Brandolin G, Pebay-Peyroula E и Fieschi F
    Влияние фосфорилирования С-конца p47phox на связывание с p40phox и p67phox: сравнение структуры и функций p40phox и p67phox Домены Sh4.
    Журнал биологической химии (2005) 280 (14): 13752-13761

    Нури Х., Даут-Гонсалес С., Трезеге В., Лаукин Г.Дж., Брандолин Дж. И Пебей-Пейрула Е.
    Структурная основа липид-опосредованных взаимодействий между митохондриальными мономерами-носителями АДФ / АТФ..
    Февральские письма (2005) 579 (27): 6031-6036

    Публикации 2004 г.

    Garcia-Saez I, Blot D, Kahn R and Kozielski F
    Кристаллизация и предварительный кристаллографический анализ моторного домена человеческого кинетохор-ассоциированного белка CENP-E с использованием процедуры автоматической кристаллизации.
    Acta Crystallographica D Biological Crystallography (2004) 60 (Часть 6): 1158-1160

    Girard E, Pebay-Peyroula E, Vicat J and Kahn R
    Производные тяжелых атомов в липидной кубической фазе: результаты на кристаллах тетрагональных производных лизоцима куриного яйца с комплексом Gd-HPDO3A.
    Acta Crystallographica D Биологическая кристаллография (2004) 60 (Pt 8): 1506 — 1508

    Jacquamet L, Ohana J, Joly J, Borel F, Pirocchi M, Charrault P, Bertoni A, Israel-Gouy P, Carpentier P, Kozielski F, Blot D и Ferrer J. рентгеновский луч.
    Конструкция (каменная) (2004) 12 (7): 1219 — 1225

    Pebay-Peyroula E и Brandolin G
    Обмен нуклеотидов в митохондриях: понимание на молекулярном уровне.
    Текущее мнение в области структурной биологии (2004) 14 (4): 420-425

    Серр Л., Росси Е., Пебей-Пейрула Е., Коэн-Аддад С. и Коувс Дж.
    Кристаллическая структура окисленной формы периплазматического ртутьсвязывающего белка MerP из Ralstonia Metallidurans Ch44.
    Журнал молекулярной биологии (2004) 339 (1): 161-171

    Публикации 2003 г.

    Dahout-Gonzalez C, Brandolin G и Pebay-Peyroula E
    Кристаллизация бычьего носителя АДФ / АТФ в значительной степени зависит от соотношения детергента к белку.
    Acta Crystallographica D Биологическая кристаллография (2003) 59 : 2353-2355

    Ландау Е.М., Пебай-Пейрула Э. и Нойц Р.
    Структурные и механистические выводы из структур архейных родопсинов с высоким разрешением.
    Февральские письма (2003) 555 (1): 51-56

    Pebay-Peyroula E, Dahout-Gonzalez C, Kahn R, Trezeguet V, Lauquin GJ-M и Brandolin G
    Структура митохондриального переносчика АДФ / АТФ в комплексе с карбоксиатрактилоидом.
    Природа (2003) 426 (6962): 39-44

    Публикации 2002 г.

    Neutze R, Pebay-Peyroula E, Edman K, Royant A, Navarro J и Landau EM
    Бактериородопсин: структурный вид векторного транспорта протонов с высоким разрешением.
    Biochimica and Biophysica Acta — Биомембраны (2002) 1565 (2): 144-167.

    Pebay-Peyroula E, Royant A, Landau EM and Navarro J
    Структурная основа сенсорной функции родопсина.
    Biochimica and Biophysica Acta — Биомембраны (2002) 1565 (2): 196-205.

    Royant A, Grizot S, Kahn R, Belrhali H, Fieschi F, Landau EM и Pebay-Peyroula E
    Обнаружение и характеристика мероэдрического двойникования в двух кристаллах белка: бактериородопсине и p67phox.
    Acta Crystallographica D Biological Crystallography (2002) 58 (Pt 5): 784-791.

    Публикации 2001 г.

    Grizot S, Fieschi F, Dagher MC и Pebay-Peyroula E
    Активная N-концевая область p67phox: структура в 1.8 Разрешение и биохимические характеристики мутанта A128V, вовлеченного в хроническую гранулематозную болезнь.
    Журнал биологической химии (2001) 276 (24): 21627-21631.

    Grizot S, Grandvaux N, Fieschi F, Faure J, Massenet C, Andrieu JP, Fuchs A, Vignais PV, Timmins PA, Dagher MC и Pebay-Peyroula E
    Анализы малоуглового рассеяния нейтронов и гель-фильтрации нейтрофилов НАДФН-оксидазы цитозольные факторы подчеркивают роль С-конца p47 (phox) в ассоциации с p40 (phox).
    Биохимия (2001) 40 (10): 3127-3133.

    Леонар А., Эскрив С, Лагер М., Пебей-Пейрула Э, Нери В., Потт Т., Катсарас Дж. И Дюфурк EJ
    Расположение холестерина в мембранах DMPC. Сравнительное исследование нейтронографии и молекулярно-механического моделирования.
    Ленгмюра (2001) 17 : 2019-2030

    Pebay-Peyroula E and Rosenbusch JP
    Структуры высокого разрешения и динамика мембранных белково-липидных комплексов: критический анализ.
    Текущее мнение в структурной биологии (2001) 11 (4): 427-432.

    Royant A, Edman K, Ursby T., Pebay-Peyroula E, Landau EM и Neutze R
    Спектроскопическая характеристика L-интермедиата бактериородопсина в трехмерных кристаллах, охлажденных до 170 К.
    Фотохимия и фотобиология (2001) 74 (6): 794-804.

    Публикации 2000

    Chiu ML, Nollert P, Loewen MC, Belrhali H, Pebay-Peyroula E, Rosenbusch JP, Landau EM и Neutze R
    Кристаллизация в кубе: общая применимость к мембранным белкам, липидная кубическая фаза кристаллизации бактериородопсина и криорепарация промежуточных продуктов: разрешение вращающегося фотоцикла.
    Acta Crystallographica D Biological Crystallography (2000) 56 (Pt 6): 781-784

    Пебей-Пейрула Э., Нейтце Р. и Ландау Е.М.
    Липидная кубическая фаза кристаллизации бактериородопсина и криозахват промежуточных соединений: к разрешению вращающегося фотоцикла.
    Biochimica and Biophysica Acta (2000) 1460 (1): 119-132

    Ройант А., Эдман К., Урсби Т., Пебей-Пейрула Э., Ландау Е.М. и Нейтц Р.
    Деформация спирали связана с векторным переносом протонов в фотоцикле бактериородопсина [см. Комментарии].
    Природа (2000) 406 (6796): 645-648

    Олимпедия — Советский Союз по плаванию

    Летние Олимпийские игры 1952 года

    100 м вольный стиль, мужчины Лев Баландин 11
    Эндель Эдаси = 18
    Владимир Скомаровский 24
    400 м вольный стиль, мужчины Виктор Дробинский 28
    Разночинцев Анатолий 29
    Юрий Шляпин DNS
    1500 м вольный стиль, мужчины Владимир Лавриненко 25
    Endel Press 27
    Валентин Прокопов DNS
    Эстафета 4 × 200 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 10
    Виктор Дробинский • Василий Карманов • Леонид Мешков • Лев Баландин • Эндель Эдаси (DNS) • Владимир Скомаровский (DNS)
    100 м на спине, мужчины Виктор Соловьев 10
    Владимир Лопатин 25
    Леонид Сагайдук 26
    200 м брасс, мужчины Владимир Борисенко 16
    Юрий Курчашов = 26
    Скрипченков Петр = 26
    200 м брасс, женщины Мария Гавриш 6
    Костина Вера 20
    Роза Зензивеева 23

    Летние Олимпийские игры 1956 года

    100 м вольный стиль, мужчины Виталий Сорокин 12
    Лев Баландин 21
    400 м вольный стиль, мужчины Борис Никитиный 16
    1500 м вольный стиль, мужчины Геннадий Андросов 16
    Эстафета 4 × 200 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 3 Бронза
    Виталий Сорокин • Владимир Стружанов • Геннадий Николаев • Борис Никитьини • Геннадий Андросов (DNS) • Лев Баландин (DNS)
    200 м брасс, мужчины Харис Юничев 3 Бронза
    Игорь Заседа 5
    Досаев Фарид 10
    , 100 м на спине, женщины Людмила Клипова 14

    Летние Олимпийские игры 1960 года

    100 м вольный стиль, мужчины Игорь Лужковский 14
    Виталий Сорокин 23
    400 м вольный стиль, мужчины Колесников Леонид AC
    1500 м вольный стиль, мужчины Геннадий Андросов 16
    Эстафета 4 × 200 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 8
    Игорь Лужковский • Геннадий Николаев • Виталий Сорокин • Борис Никитьини • Сергей Товстоплет
    100 м на спине, мужчины Леонид Барбиер 5
    Veiko Siimar 8
    200 м брасс, мужчины Головченко Аркадий 9
    Георгий Прокопенко 10
    200 метров Butterfly, Мужчины Валентин Кузьмин 7
    Киселев Григорий 11
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, мужчины Советский Союз 5
    Леонид Барбиер • Леонид Колесников • Григорий Киселев • Игорь Лужковский
    100 м вольный стиль, женщины Марина Шамаль = 17
    Ulvi Voog 19
    Эстафета 4х100 м, вольный стиль, женщины Советский Союз 8
    Ирина Ляховская • Ульви Воог • Галина Соснова • Марина Шамаль
    , 100 м на спине, женщины Лариса Викторова 10
    Людмила Клипова 19
    200 м брасс, женщины Коробова Людмила 21
    Ева Маурер 22
    100 метров бабочка, женщины Зинаида Беловецкая 6
    Валентина Позняк = 9
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, женщины Советский Союз 8
    Лариса Викторова • Людмила Коробова • Зинаида Беловецкая • Марина Шамал • Валентина Позняк

    Летние Олимпийские игры 1964 года

    100 м вольный стиль, мужчины Владимир Шувалов = 17
    Виктор Семченков = 28
    Юрий Сумцов = 31
    400 м вольный стиль, мужчины Семен Белиц-Гейман 8
    Новиков Евгений = 23
    Александр Парамонов 31
    Эстафета 4 × 100 м, вольный стиль, Мужчины Советский Союз 6
    Виктор Мазанов • Владимир Шувалов • Виктор Семченков • Юрий Сумцов • Владимир Березин
    Эстафета 4 × 200 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 7
    Семен Белиц-Гейман • Владимир Березин • Александр Парамонов • Евгений Новиков
    200 м на спине, мужчины Виктор Мазанов 6
    200 м брасс, мужчины Георгий Прокопенко 2 Серебро
    Тютакьяев Александр 4
    Владимир Косинский 8
    200 метров Butterfly, Мужчины Валентин Кузьмин 5
    Олег Фотин = 17
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, мужчины Советский Союз 4
    Виктор Мазанов • Георгий Прокопенко • Валентин Кузьмин • Владимир Шувалов • Александр Тутьякаев • Виктор Семченков
    100 м вольный стиль, женщины Наталия Быстрова 19
    Наталия Устинова = 20
    400 м вольный стиль, женщины Наталия Быстрова 19
    Михайлова Наталья 25
    Наталия Устинова DNS
    , 100 м на спине, женщины Михайлова Наталья = 12
    Савельева Татьяна = 15
    200 м брасс, женщины Галина Прозуменщикова-Степанова 1 Золото
    Бабанина Светлана 3 Бронза
    100 метров бабочка, женщины Татьяна Девятова 17
    Валентина Яковлева = 18
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, женщины Советский Союз 3 Бронза
    Татьяна Савельева • Светлана Бабанина • Татьяна Девятова • Наталия Устинова • Наталия Быстрова

    Летние Олимпийские игры 1968 года

    100 м вольный стиль, мужчины Леонид Ильичев 5
    Георгий Куиков 6
    Сергей Гусев 17
    200 м вольный стиль, мужчины Семен Белиц-Гейман 7
    Леонид Ильичев = 9
    Кузиков Георгий 39
    400 м вольный стиль, мужчины Семен Белиц-Гейман = 9
    Ахмед Анарбаев 25
    1500 м вольный стиль, мужчины Владимир Буре 17
    Семен Белиц-Гейман DNS
    Эстафета 4х100 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 2 Серебро
    Семен Белиц-Гейман • Виктор Мазанов • Георгий Куников • Леонид Ильичов • Сергей Гусев
    Эстафета 4 × 200 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 3 Бронза
    Владимир Буре • Семен Белиц-Гейман • Георгий Куников • Леонид Ильич
    100 м на спине, мужчины Юрий Громак = 10
    Виктор Мазанов 12
    Спиридонов Евгений = 20
    200 м на спине, мужчины Леонид Доброскокин 6
    100 м брасс, мужчины Владимир Косинский 2 Серебро
    Панкин Николай 3 Бронза
    Михайлов Евгений 5
    200 м брасс, мужчины Владимир Косинский 2 Серебро
    Панкин Николай 4
    Михайлов Евгений 5
    100 метров Butterfly, Мужчины Немшилов Владимир 4
    Юрий Суздальцев 6
    Конов Сергей 26
    200 метров Butterfly, Мужчины Валентин Кузьмин 4
    Виктор Шарыгин 7
    Конов Сергей 12
    Индивидуальное плавание, 200 м, мужчины Владимир Кравченко 13
    Андрей Дунаев 31
    Индивидуальное плавание, 400 м, мужчины Андрей Дунаев 7
    Владимир Кравченко 14
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, мужчины Советский Союз 3 Бронза
    Юрий Громак • Владимир Косинский • Владимир Немшилов • Леонид Ильичов • Виктор Мазанов • Николай Панкин • Юрий Суздальцев • Сергей Гусев
    100 м вольный стиль, женщины Гребец Лидия 19
    Наталия Устинова 24
    Зоя Дус = 26
    200 м вольный стиль, женщины Тамара Соснова 25
    Эстафета 4 × 100 м, вольный стиль, женщины Советский Союз 10
    Зоя Дус • Тамара Соснова • Наталия Устинова • Лидия Гребец
    , 100 м на спине, женщины Тина Леквейшвили = 14
    Савельева Татьяна 17
    200 м на спине, женщины Савельева Татьяна 12
    Тина Леквейшвили = 23
    100 м брасс, женщины Галина Прозуменщикова-Степанова 2 Серебро
    Светлана Бабанина 7
    Алла Гребенникова = 10
    200 м брасс, женщины Галина Прозуменщикова-Степанова 3 Бронза
    Алла Гребенникова 4
    Светлана Бабанина 6
    100 метров бабочка, женщины Татьяна Девятова 10
    200 метров Бабочка, Женщины Татьяна Девятова 9
    Индивидуальное плавание, 200 м, женщины Лариса Захарова 7
    Индивидуальное плавание, 400 м, женщины Лариса Захарова 11
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, женщины Советский Союз 4
    Тина Леквейшвили • Алла Гребенникова • Татьяна Девятова • Лидия Гребец • Лариса Захарова

    Летние Олимпийские игры 1972 года

    100 м вольный стиль, мужчины Владимир Буре 3 Бронза
    Игорь Гривенников 6
    Георгий Куиков 11
    200 м вольный стиль, мужчины Владимир Буре 7
    Георгий Куиков 11
    Виктор Мазанов 15
    400 м вольный стиль, мужчины Самсонов Александр 15
    Виктор Абоимов 24
    1500 м вольный стиль, мужчины Самсонов Александр 32
    Эстафета 4х100 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 2 Серебро
    Владимир Буре • Виктор Мазанов • Виктор Абоимов • Игорь Гривенников • Георгий Куиков
    Эстафета 4 × 200 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 3 Бронза
    Игорь Гривенников • Виктор Мазанов • Георгий Куников • Владимир Буре • Виктор Абоимов • Александр Самсонов
    100 м на спине, мужчины Игорь Гривенников 5
    100 м брасс, мужчины Панкин Николай 7
    Виктор Стуликов 9
    Владимир Косинский 12
    200 м брасс, мужчины Игорь Чердаков 7
    Панкин Николай = 9
    Владимир Косинский 13
    100 метров Butterfly, Мужчины Виктор Шарыгин 17
    Георгий Куиков 22
    Кривцов Владимир 25
    200 метров Butterfly, Мужчины Виктор Шарыгин 10
    Индивидуальное плавание, 200 м, мужчины Сухарев Михаил 6
    Валентин Партика 11
    Индивидуальное плавание, 400 м, мужчины Сухарев Михаил 9
    Валентин Партика 18
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, мужчины Советский Союз 4
    Игорь Гривенников • Николай Панкин • Виктор Шарыгин • Владимир Буре • Виктор Стуликов • Виктор Абоимов
    100 м вольный стиль, женщины Золотницкая Татьяна 14
    Елена Тимошенко 22
    Надежда Матюхина 29
    200 м вольный стиль, женщины Золотницкая Татьяна 16
    Надежда Матюхина 20
    Тимошенко Елена 21
    800 м вольный стиль, женщины Петрусёва Ольга 30
    Эстафета 4х100 м, вольный стиль, женщины Советский Союз 9
    Татьяна Золотницкая • Елена Тимошенко • Надежда Матюхина • Ирина Устименко • Ольга Петрусёва (DNS)
    , 100 м на спине, женщины Тина Леквейшвили 10
    Ершова Наталия 20
    200 м на спине, женщины Тина Леквейшвили 20
    Ершова Наталия 25
    100 м брасс, женщины Галина Прозуменщикова-Степанова 2 Серебро
    Людмила Порубайко 9
    Татьяна Прудникова 15
    200 м брасс, женщины Галина Прозуменщикова-Степанова 3 Бронза
    Людмила Порубайко 7
    Татьяна Прудникова 24
    100 метров бабочка, женщины Ирина Устименко 16
    Индивидуальное плавание, 200 м, женщины Нина Петрова 9
    Бируте Ужкурайтите 21
    Индивидуальное плавание, 400 м, женщины Нина Петрова 8
    Бируте Ужкурайтите 16
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, женщины Советский Союз 4
    Тина Леквейшвили • Галина Степанова • Ирина Устименко • Татьяна Золотницкая • Нина Петрова (DNS)

    Летние Олимпийские игры 1976 года

    100 м вольный стиль, мужчины Владимир Буре 7
    Андрей Крылов 8
    Андрей Богданов 14
    200 м вольный стиль, мужчины Андрей Крылов 4
    Андрей Богданов 8
    Сергей Копляков 10
    400 м вольный стиль, мужчины Владимир Раскатов 3 Бронза
    Владимир Михеев 7
    Владимир Сальников 19
    1500 м вольный стиль, мужчины Владимир Сальников 5
    Валентин Паринов 9
    Игорь Кушпелев 10
    Эстафета 4 × 200 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 2 Серебро
    Владимир Раскатов • Андрей Богданов • Сергей Копляков • Андрей Крылов • Андрей Смирнов • Владимир Михеев
    100 м на спине, мужчины Игорь Омельченко 13
    Иван Миколуцкий 38
    200 м на спине, мужчины Игорь Омельченко 13
    Иван Миколуцкий 22
    100 м брасс, мужчины Арвидас Юозайтис 3 Бронза
    Панкин Николай 11
    Дементьев Владимир 19
    200 м брасс, мужчины Арвидас Юозайтис 6
    Панкин Николай 7
    Айгарс Кудис 9
    100 метров Butterfly, Мужчины Евгений Середин 16
    Александр Маначинский = 21
    200 метров Butterfly, Мужчины Александр Маначинский 8
    Горелик Михаил 9
    Анатолий Смирнов 31
    Индивидуальное плавание, 400 м, мужчины Андрей Смирнов 3 Бронза
    Анатолий Смирнов 11
    Горелик Михаил AC
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, мужчины Советский Союз 5
    Игорь Омельченко • Арвидас Юозайтис • Евгений Середин • Андрей Крылов • Николай Панкин • Андрей Богданов
    100 м вольный стиль, женщины Любовь Кобзова 17
    Ирина Власова 18
    Марина Ключникова 21
    200 м вольный стиль, женщины Ирина Власова 8
    Царёва Лариса 11
    Любовь Кобзова 15
    400 м вольный стиль, женщины Ирина Власова 12
    800 м вольный стиль, женщины Ирина Власова DNS
    Эстафета 4х100 м, вольный стиль, женщины Советский Союз 5
    Любовь Кобзова • Ирина Власова • Марина Ключникова • Лариса Царёва
    , 100 м на спине, женщины Ставко Надежда 6
    Клавдия Студенникова 10
    200 м на спине, женщины Ставко Надежда 4
    Клавдия Студенникова 7
    100 м брасс, женщины Любовь Русанова 2 Серебро
    Марина Кошевая 3 Бронза
    Марина Юрченя 6
    200 м брасс, женщины Марина Кошевая 1 Золото
    Юрченя Марина 2 Серебро
    Любовь Русанова 3 Бронза
    100 метров бабочка, женщины Тамара Шелофастова 8
    Наталия Попова 23
    Любовь Кобзова DNS
    200 метров Бабочка, Женщины Тамара Шелофастова 7
    Наталия Попова 8
    Индивидуальное плавание, 400 м, женщины Наталия Попова 17
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, женщины Советский Союз 4
    Надежда Ставко • Марина Юрченя • Тамара Шелофастова • Лариса Царева

    Летние Олимпийские игры 1980 года

    100 м вольный стиль, мужчины Сергей Копляков 4
    Сергей Красюк 6
    Сергей Смирягин = 11
    200 м вольный стиль, мужчины Сергей Копляков 1 Золото
    Андрей Крылов 2 Серебро
    Ивар Стуколкин 12
    400 м вольный стиль, мужчины Владимир Сальников 1 Золото
    Андрей Крылов 2 Серебро
    Ивар Стуколкин 3 Бронза
    1500 м вольный стиль, мужчины Владимир Сальников 1 Золото
    Александр Чаев 2 Серебро
    Эдуард Петров 8
    Эстафета 4 × 200 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз 1 Золото
    Сергей Копляков • Владимир Сальников • Ивар Стуколкин • Андрей Крылов • Сергей Русин • Сергей Красюк • Юрий Присекин • Сергей Смирягин (DNS)
    100 м на спине, мужчины Виктор Кузнецов 2 Серебро
    Владимир Долгов 3 Бронза
    Владимир Шеметов 18
    200 м на спине, мужчины Владимир Шеметов 4
    Владимир Долгов 9
    Виктор Кузнецов 11
    100 м брасс, мужчины Арсенс Мискаров 2 Серебро
    Александр Федоровский 4
    Робертас Чулпа 13
    200 м брасс, мужчины Робертас Чулпа 1 Золото
    Арсенс Мискаров 3 Бронза
    Утенков Геннадий 4
    100 метров Butterfly, Мужчины Евгений Середин 5
    Алексей Марковский 8
    Киселев Сергей 13
    200 метров Butterfly, Мужчины Сергей Фесенко 1 Золото
    Горелик Михаил 5
    Александр Бученков 10
    Индивидуальное плавание, 400 м, мужчины Сидоренко Александр 1 Золото
    Сергей Фесенко 2 Серебро
    Владимир Шеметов 15
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, мужчины Советский Союз 2 Серебро
    Виктор Кузнецов • Арсенс Мискаров • Евгений Середин • Сергей Копляков • Владимир Шеметов • Александр Федоровский • Алексей Марковский • Сергей Красюк
    100 м вольный стиль, женщины Ольга Клевакина 4
    Наталия Струнникова 6
    Царёва Лариса 15
    200 м вольный стиль, женщины Ольга Клевакина 4
    Наталия Струнникова 7
    Ирина Аксёнова 8
    400 м вольный стиль, женщины Ирина Аксёнова 5
    Ольга Клевакина 8
    Комиссарова Оксана 9
    800 м вольный стиль, женщины Ирина Аксёнова 4
    Комиссарова Оксана 5
    Елена Иванова 8
    Эстафета 4х100 м, вольный стиль, женщины Советский Союз AC
    Ирина Герасимова • Наталия Струнникова • Лариса Царева • Ольга Клевакина • Ирина Аксёнова (DNS) • Юлия Богданова (DNS) • Лариса Горчакова (DNS)
    , 100 м на спине, женщины Лариса Горчакова 6
    Елена Круглова 11
    200 м на спине, женщины Лариса Горчакова 8
    Елена Круглова 15
    100 м брасс, женщины Эльвира Василькова 2 Серебро
    Лина Качюшите 7
    Юлия Богданова 16
    200 м брасс, женщины Лина Качюшите 1 Золото
    Светлана Варганова 2 Серебро
    Юлия Богданова 3 Бронза
    100 метров бабочка, женщины Алла Грищенкова 15
    Лариса Поливода 18
    200 метров Бабочка, Женщины Алла Грищенкова 8
    Лариса Поливода = 12
    Индивидуальное плавание, 400 м, женщины Ольга Клевакина 7
    Комплексная эстафета 4 × 100 м, женщины Советский Союз 3 Бронза
    Елена Круглова • Эльвира Василькова • Алла Грищенкова • Наталия Струнникова • Ирина Аксёнова • Ольга Клевакина

    Летние Олимпийские игры 1988

    50 м вольный стиль, мужчины Геннадий Пригода 3 Бронза
    Владимир Ткаченко 6
    100 м вольный стиль, мужчины Геннадий Пригода 4
    Башкатов Юрий 5
    200 м вольный стиль, мужчины Алексей Кузнецов 12
    Башкатов Юрий 22
    400 м вольный стиль, мужчины Бажанов Александр 27
    1500 м вольный стиль, мужчины Владимир Сальников 1 Золото
    Эстафета 4 × 100 м, вольный стиль, Мужчины Советский Союз 2 Серебро
    Геннадий Пригода • Юрий Башкатов • Николай Евсеев • Владимир Ткаченко • Раймундас Мажуолис • Алексей Бориславский
    Эстафета 4 × 200 м, вольный стиль, мужчины Советский Союз AC
    Сергей Кудряев • Александр Бажанов • Николай Евсеев • Алексей Кузнецов
    100 м на спине, мужчины Игорь Полянский 3 Бронза
    Заболотнов Сергей Владимирович 4
    200 м на спине, мужчины Игорь Полянский 1 Золото
    Заболотнов Сергей Владимирович 4
    100 м брасс, мужчины Волков Дмитрий 3 Бронза
    Aleksey Matveyev 9
    200 metres Breaststroke, Men Valery Lozik 5
    Vadim Alekseyev 6
    100 metres Butterfly, Men Vadim Yaroshchuk 8
    Konstantin Petrov 23
    200 metres Butterfly, Men Vadim Yaroshchuk 11
    200 metres Individual Medley, Men Vadim Yaroshchuk 3 Bronze
    Mikhail Zubkov 4
    400 metres Individual Medley, Men Mikhail Zubkov 13
    4 × 100 metres Medley Relay, Men Soviet Union 3 Bronze
    Igor Polyansky • Dmitry Volkov • Vadim Yaroshchuk • Gennady Prigoda • Sergey Zabolotnov • Valery Lozik • Konstantin Petrov • Nikolay Yevseyev
    50 metres Freestyle, Women Inna Abramova 14
    100 metres Freestyle, Women Nataliya Trefilova 9
    Svetlana Isakova 15
    200 metres Freestyle, Women Nataliya Trefilova 5
    400 metres Freestyle, Women Nataliya Trefilova 8
    800 metres Freestyle, Women Nataliya Trefilova 15
    4 × 100 metres Freestyle Relay, Women Soviet Union 5
    Yelena Dendeberova • Svetlana Isakova • Nataliya Trefilova • Svetlana Kopchikova • Inna Abramova
    100 metres Breaststroke, Women Yelena Volkova 5
    Svetlana Kuzmina 9
    200 metres Breaststroke, Women Yuliya Bogachova 5
    Svetlana Kuzmina 10
    100 metres Butterfly, Women Svetlana Kopchikova 9
    200 metres Butterfly, Women Svetlana Kopchikova 12
    200 metres Individual Medley, Women Yelena Dendeberova 2 Silver
    Yuliya Bogachova 15
    400 metres Individual Medley, Women Yelena Dendeberova 4
    Yuliya Bogachova DNS

    Authors

    Title

    Pages

    Balandin Sergey,

    Dashkova Ekaterina, Kucheryavy Yevgeni

    FRUCT: EU-Russia Cooperation in the Open Innovations Format

    3-9

    Amelichev Nickolay,

    Krinkin Kirill, Prakash S.P.S . , Нагабхушан TN

    на основе силы сигнала Подход к передаче обслуживания 3G / WLAN на устройствах Nokia N900

    10-15

    Базанов Петр,

    Тони Ярвенпяя

    Оценка взгляда для Около глаза отображение на основе слияния алгоритма звездообразования и

    FERN Natural Features

    16-23

    Брыксин Тимофей,

    Литвинов Юрий, Оноссовский Валентин, Терехов Андрей

    Убик Mobile + QReal — технология для разработки Распределенные мобильные службы

    27-35

    Fu Junsheng,

    Беляев Евгений Егиазарян Карен

    Скорость искажения Ориентированная совместная предварительная фильтрация и сжатие видео

    46-53

    Галов Иван,

    Корзун Дмитрий

    Составы личных Умные пространства в мультиблогах

    54-58

    Hurnanen Tero,

    Тиссари Яри, Пойконен Юсси, Паавола Яркко

    Заявки на Распределенное формирование луча

    59-66

    Храменкова Ксения,

    Hermant Olivier, Pawlak Renaud

    Симулятор Погода Облака

    70-75

    Ломов Александр,

    Корзун Дмитрий

    Подписка Работа в Smart-M3

    83-94

    Нагабхушан TN,

    Пракаш С.P.S., Чанд Суреш

    Разработка Интерфейс клавиатуры каннада и управление кадрированием на устройстве Nokia N900

    95-104

    Паавола Яркко

    Оперативный Вызовы для новых технологий когнитивного радио — Wireless

    Устройства, использующие пустое пространство ТВ

    105-111

    Петров Виталий,

    Минченков Виктор, Богатырев Станислав

    Аспекты безопасности частного облачного хранилища Cirrostratus

    112-121

    Петров Виталий,

    Дашкова Екатерина, Киркиж Валерий

    Распределенная социальная сеть Услуги для сообщества FRUCT

    122-126

    Станкевич Евгений,

    Парамонов Илья

    Использование Bluetooth на Платформа Android для разработки мобильного здравоохранения

    140-145

    Сыщиков Алексей,

    Седов Борис

    Методы и инструменты для Система на кристалле, перенастраиваемое параллельное программирование

    146-150

    Васильев , Андрей

    Кандауров Олег, Мамедов Эльдар, Парамонов Илья

    Взаимодействие приложения HiveMind с системой интеллектуальной конференции

    151-156

    Зайцева Диана,

    Корзун Дмитрий

    Блог на основе тегов Система рекомендаций для блогов Smart-M3

    163-169

    Киркиж Валерий,

    Линский Евгений

    Кросс-платформенный Реализация игровых шашек

    201-207

    Овсеенко Антон,

    Петров Виталий

    шифрование сообщений Системная архитектура для MeeGo Mobile OS

    209-213

    Чтобы стать чемпионом мира, мне нужно было упасть в мусорную яму — Gymnovosti

    Иван Стретович долго восстанавливался после травмы запястья, полученной в 2016 году.Только впервые после Олимпиады в этом году он смог попасть в основную команду. Операции, скачок роста и проблемы с тренером были среди препятствий, которые ему пришлось преодолеть, чтобы стать частью российской сборной, завоевавшей золото в Штутгарте. Стретович рассказал R-Sport о своем возвращении.

    Q: После Олимпийских игр в Рио вам пришлось многое преодолеть, и некоторые фанаты и специалисты даже подумали, что вы закончили. Насколько сложно было пройти через все это?

    A: Было очень тяжело.Но я верил в себя — как может человеку и спортсмену не верить в себя? Конечно, я понимал, что некоторые перестали воспринимать меня всерьез. Самым главным было то, что моя семья всегда была рядом со мной все это время, именно их поддержка давала мне силы бороться со всеми трудностями и преодолевать долгое выздоровление. В общем, в жизни все происходит так, как положено. Грубо говоря, мне нужно было упасть в яму, чтобы выбраться из нее и стать чемпионом мира.Мы преодолели все трудности.

    Q: Были ли моменты, когда вам хотелось сдаться?

    A: Конечно. Особенно, когда я занимал четвертое место, для меня это были самые тяжелые удары. Я бы сказал себе: «Но я все сделал, я выздоровел, я пытаюсь, и я борюсь!» Были такие промахи и в многоборье, когда казалось, что я все сделал, но все равно был четвертым. Почему? Думаю, еще не время.Я ругал себя за это, искал проблему в себе, но потом собирался и шел вперед, несмотря ни на что. Я поменял тренера, это было самое главное. Это был решающий момент. Раньше я тренировался с Владимиром Викторовичем Кочневым, а теперь я с Виталием Николаевичем Бубновским [тренировал Александра Баландина]. Он поверил в меня, он привел меня в такое место, где я готов выйти и посоревноваться в любой момент. Мое психическое состояние в полном порядке.

    Q: Когда вы начали работать с новым тренером?

    A: Я начал работать с ним после чемпионата Европы, который для меня не был самым большим соревнованием.Я сделал финал на высокой перекладине, но упал. Я закончил подготовку к этому соревнованию один. Итак, мы с Виталием Николаевичем, Андреем Федоровичем [Родионенко], Валерием Павловичем [Альфосовым] решили, что мне нужно сменить тренера. Он верил в меня, я верил в него. Под его руководством я только после месяца тренировок поехал на Универсиаду в Неаполь и выиграл четыре медали. После этого были сборы в Японии, а потом Кубок России и второе место в многоборье. Я обыграл действующего абсолютного чемпиона мира Артура Далалояна и Давида Белявского.Мы с тренером сделали это вместе, а затем начали подготовку к Штутгарту. Едем на полном ходу, без пониженных передач, только вперед. На все в жизни есть причина, поэтому нужно верить в себя и никогда не сдаваться.

    Q: Это очень зрелый подход.

    A: После Олимпийских игр я понял, что когда ты на вершине, все идет отлично. Но в момент травмы о тебе все забывают — друзья, знакомые.Даже в вашем собственном городе вы больше никому не нужны, там мало поддержки. Я почувствовал все это на вкус и стал по-другому смотреть на людей. Я не доверяю многим людям. Я придерживаюсь принципа, что нельзя полагаться ни на кого, кроме себя.

    Q: После операции вы уехали в Новосибирск. Вы боялись, что вас больше не пригласят в сборную?

    A: Я вообще об этом не думал. Что-то еще было самым трудным.После того, как булавки были вынуты из моей руки, я пришел в спортзал и понял, что стал выше и набрал вес, пока не тренировался. И я почти все забыл. Я почувствовал, что стал тяжелее, потерял скорость и понял, что мне нужно учиться всему с нуля. Но я нашел в себе силы сделать это. Гимнастика дала мне многое, мне нужно было верить в себя, хотя мне хотелось сдаться. Некоторые мне говорили: «Стой, зачем продолжать, ты уже всего добился». Но я никогда не переставал верить в себя.

    Q: Очень заметно, как вы повзрослели за последние три года. Трудности сделали вас сильнее?

    A: Среди прочего. Когда люди ставят тебя на пьедестал, а на следующий день отворачиваются от тебя … Самое печальное, когда тренер тебе тоже не верит и говорит: «Не надо, сиди дома». Почему? Я не хочу сидеть дома, я хочу соревноваться.

    Q: Раньше вам часто не хватало единообразия.Но в командном зачете в Штутгарте в вас проявилась какая-то сумасшедшая уверенность, особенно в решающий момент на высокой планке. Откуда это?

    A: От моего тренера, это все от него. Мы начали работать вместе в июне, прошло всего четыре месяца, но работа кардинально изменилась, от разминки до второй тренировки. Я начал обращать внимание на каждую мелочь, например, на кондиционирование. В прошлом я практически не занимался кондиционированием. Но сейчас я прихожу в спортзал в 7 утра для этого.Изменилась работа и мое отношение к ней, потому что тренер поверил в меня. Я понял, что смогу, что я не просто гимнастка, я серебряный призер Олимпийских игр, заслуженный мастер спорта. Я делал это раньше, так почему бы мне не повторить это? Если бы Виталий Николаевич не согласился тренировать меня, все было бы иначе.

    Q: На каких событиях вы можете повысить квалификацию перед Олимпиадой?

    A: На коне наверняка могу добавить 0.3 в сложности. На полу — тоже 0,2-0,3. На высокой планке у меня сейчас сложность 6.3, но я могу сделать 6.5. На барах, пожалуй, можно добавить 0,2. Конечно, к Олимпийским играм мы будем модернизироваться. Есть над чем работать и к чему стремиться. Даже по сравнению с чемпионатом Европы сложность в Щецине была 5,9-6,0, сейчас — 6,3. Некоторым людям могут потребоваться годы, чтобы добавить 0,1 или 0,2, и нам удалось прибавить в два раза больше за три месяца. И это было как раз на высокой планке. Мы на правильном пути.

    Q: Говоря об Олимпийских играх, беспокоят ли вас разговоры о возможном запрете России на проведение Олимпийских игр в Токио?

    A: Честно говоря, я впервые слышу об этом. Я серьезно. Я стараюсь не читать такие вещи. Тогда [в 2016 году] тоже были переговоры, мы фактически прилетели, не зная, будем ли выступать. Но мы приехали готовы и все сделали. Мы впервые изменили историю там и сделали это во второй раз здесь, в среду, став первыми командными чемпионами мира в истории России.

    Q: Скоро в третий раз?

    A: Все произойдет в свое время. Даже это соревнование показало: после решетки мы отстали от китайской команды на 1,5 балла. Но мы вышли посоревноваться на высокой перекладине и мысленно раздавили их. Мы не могли сдаться, нам нечего было терять. И они начали проявлять осторожность, чтобы сохранить разрыв в счете, что их погубило, в то время как мы вышли на полную.

    Q: В сборной России такая сумасшедшая конкуренция.Кроме вас есть такие сильные универсалы, как Никита Нагорный, Артур Далалоян, Давид Белявский. Играет ли это соревнование важную роль?

    A: Вас мотивирует конкуренция. Когда ты тренируешься с лучшими из них, ты пытаешься догнать их и стать одним из лучших. Когда ты один в пустом спортзале, тебе не на кого равняться. Что тут происходит: один сделал новый элемент, другой тоже хочет попробовать. Каждый пытается догнать других.В российской гимнастике произошел огромный скачок, не так ли?

    Q: Мягко говоря.

    A: Это потому, что каждый начал верить в себя. В команде такая атмосфера — все здесь друг для друга, есть полная поддержка. Мы едины, вот и все.

    Фото: Федерация спортивной гимнастики России

    Поддержите Gymnovosti на Patreon всего за 1 доллар в месяц и помогите нам предложить вам еще более потрясающие материалы по гимнастике!

    Покупайте классные футболки, худи, подушки, чехлы для телефонов и многое другое в нашем магазине на Teepublic!

    Связанные

    Кристаллическая структура Haloarcula marismortui Бактериородопсина I, экспрессируемого Escherichia coli, в тримерной форме

    Образец цитирования: Шевченко В., Гущин И., Половинкин В., Round E, Борщевский В., Утробин П. и др.(2014) Кристаллическая структура Escherichia coli -экспрессируется Haloarcula marismortui Bacteriorhodopsin I в тримерной форме. PLoS ONE 9 (12): e112873. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112873

    Редактор: Олег Ю. Дмитриев, Университет Саскачевана, Канада

    Поступила: 25 июня 2014 г .; Одобрена: 17 октября 2014 г .; Опубликован: 5 декабря 2014 г.

    Авторские права: © 2014 Shevchenko et al.Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии указания автора и источника.

    Доступность данных: Авторы подтверждают, что все данные, лежащие в основе выводов, полностью доступны без ограничений. Координаты и структурные факторы депонированы в базе данных белков под кодом доступа 4PXK.

    Финансирование: Работа была поддержана программой «Chaires d’excellence» издание 2008 ANR France и CEA (IBS) — HGF (FZJ) STC 5.1 конкретное соглашение. Часть этой работы была поддержана BMBF (PhoNa — Photonic Nanomaterials). Работа поддержана РФФИ (исследовательские проекты 13-04- и 12-04-31290) и Российской государственной программой повышения конкурентоспособности МФТИ среди ведущих мировых научно-образовательных центров Минобрнауки. В работе использовались платформы центра Grenoble Instruct (ISBG; UMS 3518 CNRS-CEA-UJF-EMBL) с поддержкой FRISBI (ANR-10-INSB-05-02) и GRAL (ANR-10-LABX-49-01. ) в рамках Гренобльского партнерства по структурной биологии (PSB).VP глубоко благодарен Fondation Nanosciences за финансовую поддержку. Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

    Конкурирующие интересы: Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

    Введение

    Микробные родопсины представляют собой большое семейство семиспиральных трансмембранных белков, которые содержат ковалентно связанный кофактор сетчатки [1]. После поглощения фотона сетчатка изомеризуется и запускает серию структурных преобразований, коррелирующих со спектральными изменениями и называемых фотоциклом [1], [2].Среди членов этого семейства — световые протонные, анионные или катионные насосы, световые ионные каналы и фоторецепторы [1].

    Наиболее изученным классом микробных родопсинов являются протонные насосы. Было установлено, что в транслокации протонов участвуют три различных региона: сайт донора протона, карман связывания сетчатки и, наконец, область высвобождения протона. В бактериородопсине Halobacterium salinarum ( Hs BR), идентифицированном в 1971 г. Oesterhelt и Stoeckenius [3], цикл транслокации протона начинается с изомеризации сетчатки и передачи протона от основания Шиффа сетчатки к боковой цепи акцептор протона D85 [2].На следующем этапе протон передается в группу высвобождения протона, состоящую из двух близко расположенных глутаматов E194 и E204 и нескольких молекул воды. Затем основание Шиффа репротонируется с донора протонов D96, который сам репротонируется из цитоплазмы. Хотя общие детали этого механизма протонной накачки хорошо известны, есть некоторые расхождения между опубликованными структурами промежуточных состояний [4], [5], некоторые из которых могут быть объяснены высокой радиационной восприимчивостью бактериородопсина [6] или двойникованием. кристаллов [7].Следовательно, различные детали протонной перекачки бактериородопсина все еще продолжают изучаться, связанные как с высвобождением протонов [8], так и с захватом протонов [9].

    В последние годы были определены структуры многих микробных родопсинов. Известны структуры четырех различных протонных насосов архей, Hs, BR [10], [11], архаэродопсина-1 и -2 (ar-1 и ar-2) [12] и дельтародопсина-3 (dr-3). [13], а также структуры бактериальных насосов ксантородопсина [14], различных протеородопсинов [15], [16] и эукариотических Acetabularia rhodopsin [17] и Chlamydomonas reinhardtii channelrhodopsin [18].Здесь мы представляем структуру бактериородопсина I из Haloarcula marismortui (далее Hm BRI). Hm BRI — один из шести белков ретинилидена Haloarcula marismortui и один из двух его бактериородопсинов, последовательности которых идентичны на 50% [19]. Белок может экспрессироваться в Escherichia coli в больших количествах и фактически может использоваться в качестве метки для продукции других мембранных белков [20]. Структура выявляет консервативные сайты доноров протонов и кармана для связывания сетчатки, а также расширенную область высвобождения протонов.Есть три дополнительных межспиральных водородных связи в трансмембранной области Hm BRI. Несмотря на гетерологичную экспрессию, белок собирается в виде тримеров в кристаллы. Петля между спиралями D и E Hm BRI расширяется, устанавливает контакты с соседним протомером и, по-видимому, стабилизирует поверхность раздела. Эти особенности могут привести к более высокой стабильности Hm BRI и объяснить его высокий уровень экспрессии в клетках E. coli . Производство E. coli позволяет легко генетические манипуляции и быстрое производство мутантов, что будет полезно для изучения механизма транспорта протонов, а также для белковой инженерии для нужд оптогенетики [1], [21].

    Результаты и обсуждение

    Экспрессия HmBRI и спектроскопическая характеристика

    Hm BRI был гетерологично экспрессирован в E. coli и очищен с помощью никель-аффинной и эксклюзионной хроматографии (SEC). Профиль элюции SEC показал, что белок существует в растворе детергента в двух формах (рис. 1А), предположительно мономерной и олигомерной (наиболее вероятно, тримерной). Обе формы ведут себя идентично при электрофорезе полиакриламида додецилсульфата натрия.Хотя приблизительные молекулярные массы двух видов могут быть рассчитаны как 130 кДа (более легкая форма) и 210 кДа (более тяжелая форма) на основе их объемов элюирования, этой информации недостаточно для определения олигомерных состояний, поскольку соотношение между подвижностью SEC белка и его молекулярной массой неточно. Также неизвестны размер мицеллы детергента вокруг белка и количество липидов хозяина экспрессии, переносимых с белком.

    Рисунок 1. Hm BRI-эксклюзионная хроматография (SEC), профиль элюции и спектры поглощения видимого света в различных средах.

    (A) Профиль элюирования SEC Hm BRI. Наблюдаются два различных пика, которые предположительно соответствуют мономерному BRI Hm (при 73,4 мл, соотношение пиков ∼1,95) и олигомерному Hm BRI (при 67,8 мл, соотношение пиков ∼1,85). Отобрали пять фракций по 2 мл (1–5) для последующей кристаллизации. (B) Спектры адаптированного к свету Hm BRI в гексагональных кристаллах, первая и пятая фракции SEC.

    https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112873.g001

    Для определения разницы потенциалов между двумя формами белок был охарактеризован спектроскопически. Более легкая форма имеет максимум поглощения при 554 нм в адаптированном к свету состоянии, а более тяжелая форма — при 562 нм (Таблица 1). Максимумы поглощения обеих форм сдвинуты в синий цвет на ~ 4 нм в адаптированном к темноте состоянии. Таким образом, максимум поглощения белка зависит от его олигомерного состояния. Небольшое изменение положения максимума поглощения с адаптацией к темноте по сравнению с другими бактериородопсиноподобными протонными насосами может быть объяснено природой проксимальной боковой цепи β-иононового кольца сетчатки, соответствующей M145 в Hs BR.Было показано, что мутация M145F Hs BR, уменьшая стерический конфликт, приводит к гораздо более низкой заселенности конформера сетчатки 13- цис в адаптированном к темноте состоянию и меньшему сдвигу максимума поглощения [22]. В Hm BRI остаток — L149, и его положение ближе к положению F145 в структуре ar-2, чем к положению M145 в структурах Hs BR или ar-1 [12], [23].

    Hm BRI, восстановленный в полярных липидов H. salinarum , показал спектроскопические характеристики, очень похожие на характеристики более тяжелой формы детергента.Такое красное смещение максимума поглощения белка в мембране относительно максимума поглощения в растворе детергента наблюдалось также в случае Hs BR [24], [25]. Наконец, Hm BRI в кристаллах, где он, как ожидается, находится в адаптированном к свету состоянии, поглощается на еще более высоких длинах волн (рисунок 1B, таблица 1).

    Так как Hm BRI, как и другие световые протонные насосы архей, как ожидается, будет образовывать тримеры в нативной мембране (и образует тримеры в кристалле), а более тяжелая форма детергента поглощает свет аналогично белку, восстановленному в нативной мембране. Подобно мембранам, мы предполагаем, что две наблюдаемые формы белка в детергенте — это мономеры и тримеры.

    Кристаллизация и кристаллическая упаковка HmBRI

    Белок Hm BRI был кристаллизован с использованием подхода в мезо [26], [27], аналогично нашей предыдущей работе [15], [28]. Два типа кристаллов появились в одних и тех же лунках кристаллизации: гексагональные кристаллы правильной формы и пучки игл (рис. 2А), оба приближаются к 100 мкм в наибольшем измерении. Максимум поглощения Hm BRI в гексагональных кристаллах находится при ∼567 нм (рис. 1B).В то время как кристаллы гексагональной формы давали хорошие дифракционные картины с разрешением до 2,3 Å (рис. 2В, таблица 2), иглы давали перекрывающиеся дифракционные картины с разрешением до 3,5 Å, которые нельзя было проиндексировать (рис. 2С).

    Рис. 2. Hm Кристаллы BRI и дифракция.

    (A) Hm кристаллов BRI в кристаллизационной лунке. Наблюдаются два типа кристаллов: гексагональные кристаллы правильной формы и пучки игл. (B) Пример дифракции от гексагональных кристаллов.Разрешение на краю детектора 2,4 Å. (C) Пример дифракции от игольчатых кристаллов. Разрешение на краю детектора 2,5 Å. Дифрактограммы размазаны и наблюдаются с разрешением 3.5 A.

    https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112873.g002

    Пространственная группа кристаллов гексагональной формы была определена как P321, параметры ячейки a , b = 102,9 Å, c = 60,0 Å. Белок находится в том же порядке, что и архаэродопсин-2 в тримерной форме (PDB ID 2EI4 [29], пространственная группа P321, параметры клетки a , b = 98.2 Å, c = 56,2 Å). Обычно для в кристаллизации мезо кристаллы Hm BRI организованы в виде стопок мембраноподобных слоев (рис. 3А). Элементарная ячейка охватывает один такой слой и содержит два тримера Hm BRI, ориентированных в противоположных направлениях (рисунки 3A и 3B).

    Рис. 3. Hm Упаковка BRI в гексагональных кристаллах.

    (A) Уплотнение в плоскости мембраны. В элементарной ячейке есть два тримера (показаны желтым и зеленым), которые ориентированы в противоположных направлениях.(B) Упаковка мембраноподобных слоев. (C) Кристаллические контакты между слоями. Контакты основаны на ионных взаимодействиях между ионами SO 4 2- и боковыми цепями R172 и K176, а также на водородной связи между боковой цепью N166 одного протомера и кислородом основной цепи G71 другого. Второй предполагаемый ион SO 4 2- наблюдается рядом с первым, который взаимодействует с боковыми цепями K176 и R179. Возможные взаимодействия отмечены пунктирными линиями.F o -F c разности электронных плотностей до введения ионов в модель показаны на уровне 3 σ. Символы «» и «» обозначают различные молекулы HmBRI, связанные с кристаллографической симметрией. Черный овал обозначает ось вращения кристаллографической симметрии (C 2 ).

    https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112873.g003

    Межслойные кристаллические контакты основаны на ионных взаимодействиях между сульфат-ионами и боковыми цепями спирали F лизин 176 и аргинин 172 противостоящие молекул Hm BRI (рис. 3С).Второй частично занятый сайт связывания сульфат-иона наблюдается рядом с первым. Однако второй сульфат не участвует в межмолекулярных контактах и ​​связывается с остатками K176 и R179 той же молекулы Hm BRI. Сульфат-ион в аналогичном положении наблюдается в структуре дельтародопсина-3 [13], где он связан R160 спирали E и R174 спирали F. Другой межслойный контакт в кристаллах Hm BRI — это образована водородной связью между кислородом G71 одной молекулы Hm BRI и аминным азотом N166 другой (рис. 3С).

    Внутрислойные контакты между тримерами Hm BRI опосредуются в основном упорядоченными гидрофобными хвостовыми группами липидных молекул и двумя симметричными водородными связями между аминным азотом N180 из спирали F одного протомера и основной цепью. карбоксил L202 из петли FG другого.

    Структура HmBRI

    Подобно другим микробным родопсинам, Hm BRI организован как пучок из семи трансмембранных спиралей (AG), соединенных относительно короткими петлями, за исключением удлиненной петли BC, образующей бета-шпильку, которая закрывает внеклеточную сторону, и расширенная петля DE, уникальная для Hm BRI (рисунки 4A и 5).Среднеквадратичное отклонение (RMSD) положений тяжелых атомов основной цепи между структурами Hm BRI и Hs BR (PDB ID 1C3W) составляет ∼0,6 Å. В природном Hm BRI все важные остатки пути транслокации протонов, соответствующие D96, D85 и D212, R82, E194 и E204 в Hs BR, являются консервативными. Для испытаний кристаллизации мы использовали мутант D94N Hm BRI (который имеет более высокий уровень экспрессии), соответствующий мутанту D96N Hs BR.Ожидается, что эта мутация не приведет к структурным изменениям в основном состоянии белка, кроме как вблизи D94 [2], [30]. Следовательно, мы начнем с обсуждения кармана связывания сетчатки и группы высвобождения протонов Hm BRI.

    Рис. 4. Кристаллографическая структура мутанта Hm BRI D94N.

    (A) Сравнение структуры магистрали Hm BRI (зеленый) со структурой Hs BR [23] (желтый). (B) 2F o -F c карты электронной плотности вблизи сетчатки.Карты оконтурены на уровне 1,5 σ. (C) 2F o -F c карты электронной плотности в области высвобождения протона. Карты закруглены на уровне 1,2 σ. (D) Сравнение группы высвобождения протонов Hm BRI (зеленый) с группой Hs BR [23] (желтый). В целом, конформации боковых цепей и положения молекул воды очень похожи. Однако доступное для воды пространство больше в Hm BRI, и наблюдаются дополнительные молекулы воды (W Hm ).Одной из причин этого различия может быть замена Hs BR ‘пролина 200 на глицин 204 в Hm BRI, что позволяет разблокировать внеклеточную часть спирали G. (E) Сравнение Hm Область донора протона BRI с областью донора протона Hs BR [23] дикого типа (зеленый) и его мутантов D96N [30] (оранжевый) и P50A [32] (пурпурный). Похоже, что в Hm BRI эффекты мутации D94N и замены P50 Hs → T48 Hm объединяются и приводят к большему смещению спирали B относительно спиралей C и G (черные стрелки), поскольку подобные смещения присутствуют у мутантов HsBR P50A и D96N, хотя и с меньшей амплитудой.

    https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112873.g004

    Рис. 5. Филогенетическое дерево и выравнивание последовательностей Hs BR, ar-1, ar-2, dr-3 и Hm BRI.

    Уникальное удлинение петли Hm BRI D-E, остатки, которые приводят к новым межспиральным водородным связям, и положение P50 Hs / T48 Hm выделены. Остатки пропептида, которые расщепляются в зрелом белке in vivo , показаны серым цветом.Звездочка указывает на полностью консервативные остатки, двоеточие и точка указывают на сохранение между группами сильно схожих свойств с оценкой> 0,5 и <= 0,5 соответственно в матрице Gonnet PAM 250 [49].

    https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112873.g005

    В основе кармана связывания сетчатки Hm BRI лежит кофактор сетчатки в конформации all- trans (рис. 4B). С основанием Шиффа связана молекула воды W402, координированная аспартатами 83 и 216.Такое расположение, наблюдаемое в бактериородопсиноподобных протонных насосах [2], [23], а также в протеородопсинах [15], [16], по-видимому, является критическим для протонной накачки.

    Конфигурация группы высвобождения протона в Hm BRI аналогична конфигурации в основном состоянии Hs BR с самым высоким разрешением (PDB ID 1C3W), так как R80 Hm боковой цепи (соответствует R82 Hs ) обращен к основанию Шиффа, а цепи E198 Hm (E194 Hs ) и E208 Hm (E204 Hs ) расположены рядом друг с другом. (Рисунки 4C и 4D).Положения молекул воды, такие как 401, 403, 404, 405 и 407, аналогичны положениям в Hs BR (рис. 4D). Однако внеклеточная часть спирали G Hm BRI, по-видимому, немного не защелкнута, что приводит к ее смещению наружу. Как следствие, имеется больше доступного для воды пространства в области высвобождения протона Hm BRI, и наблюдаются еще две молекулы воды (рисунки 4C и 4D). Неясно, как это изменение может повлиять на механизм высвобождения протона [2], который, возможно, включает образование катиона Цунделя [8], [31].

    Наконец, мы анализируем донорную область протона Hm BRI и эффекты введенной мутации Hm BRI D94N и замены P50 Hs → T48 Hm (рис. 4E). Структуры мутантов D96N и P50A Hs BR были определены ранее [30], [32] и позволяют сравнить эффект двойной «мутации» в Hm BRI. Структура мутанта Hs BR D96N обнаруживает движение наружу боковой цепи T46, которая связана водородными связями с этим остатком 96.В то же время положения остатков, близких к T46 в последовательности, таких как P50, остаются неизменными (рис. 4E). У мутанта P50A Hs BR, напротив, остов вокруг T46 относительно не изменился, в то время как мутированный A50 отодвинулся от спирали C. Структура Hm BRI D94N обнаруживает наиболее выраженное движение спирали B относительно спирали B. к спирали C, что, по-видимому, объясняется комбинацией эффектов мутации D94N и замены P50 Hs → T48 Hm .Следует отметить, что, хотя структуры ar-1 и ar-2 ближе к Hs BR в этой области, dr-3 также имеет замещение P50 Hs → T (Рисунок 5). Его структура является промежуточной между Hm BRI и Hs BR P50A мутантом [13], [32].

    Новые межспиральные водородные связи в HmBRI

    Существует несколько локальных изменений, присутствующих в структуре Hm BRI относительно структуры Hs BR и других бактериородопсиноподобных протонных насосов, возникающих в результате аминокислотных замен.Во-первых, T124 спирали D Hm BRI связан водородными связями с тирозильным кислородом спирали C тирозина 81 и с индольным азотом спирали F триптофаном W193 (рис. 6A). В то время как Y81 и W193, которые расположены в непосредственной близости от β-иононового кольца сетчатки, чрезвычайно консервативны среди родопсинов архей, аминокислота треонин наблюдается только в Hm BRI (Рисунок 5).

    Рис. 6. Новые межспиральные водородные связи в Hm BRI (зеленый) относительно HsBR (желтый).

    В каждом случае выравнивание конструкции производилось локально, чтобы подчеркнуть локальные эффекты. (A) Замена A126 Hs → T124 Hm приводит к двум новым водородным связям, соединяющим спираль D со спиралями C и E. (B) Сопряженное замещение M56 Hs → N54 Hm , A84 Hs → T82 Hm приводит к появлению водородной связи между спиралями B и C.Интересно, что внутриспиральная водородная связь между кислородом основной цепи I52 и Т55 заменена водородной связью между гомологичным кислородом основной цепи I50 и амином боковой цепи N54. (C) Сопряженное замещение V188 Hs → W192 Hm , L207 Hs → G211 Hm приводит к появлению водородной связи между спиралями Fbone и Gone (E208 W192 индольный азот). Интересно, что глицин является единственной возможной аминокислотой в положении 211, поскольку атом C β любой другой аминокислоты может создать стерический конфликт с боковой цепью W192.Гипотетическое положение атома остатка 211 C β показано зеленой сферой, а его ван-дер-ваальсовый радиус, а также радиусы проксимальных тяжелых атомов W192 показаны черным кружком. Введение объемного триптофана в позицию 192 может быть другой причиной расхождения спиралей F и G в Hm BRI и, как следствие, большего доступного для воды объема области высвобождения протона.

    https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112873.g006

    Кроме того, существуют две дополнительные межспиральные водородные связи в гидрофобных областях Hm BRI, которые вводятся парными заменами аминокислот.

    Первая связанная замена, M56 Hs → N54 Hm и A84 Hs → T82 Hm приводит к появлению водородной связи между спиралями B и C (рисунок 6B) . Интересно, что внутриспиральная водородная связь между кислородом основной цепи I52 и боковой цепью T55, которая существовала в Hs BR, заменена водородной связью между гомологичным кислородом основной цепи I50 и амином боковой цепи N54 в Hm BRI.Ни одна из этих связей не присутствует в ar-1, ar-2 или dr-3.

    Вторая связанная замена V188 Hs → W192 Hm и L207 Hs → G211 Hm приводит к появлению водородной связи между спиралями F и G ( Кислород основной цепи E208 и индольный азот W192; Рисунок 6C). Подобные триптофановые азот-кислородные водородные связи остова уже наблюдались в ретинилиденовых белках, однако всегда в особых случаях.Связь W138-P186 в Hs BR (W142-P190 в Hm BRI) связывает спирали E и F, отодвинутые друг от друга интеркалирующей сетчаткой. Подобная связь в протеородопсинах (остатки W154-I187 в ESR) приближает цитоплазматический конец спирали F к спирали E, но вызывает преобразование α-спирали в сложную конформацию, включающую элемент, подобный π-спирали [15] . В Hm BRI глицин является единственной возможной аминокислотой в положении 211, поскольку атом C β любой другой аминокислоты может создать стерический конфликт с боковой цепью W192 (рис. 6C).Таким образом, структура Hm BRI представляет собой пример межспиральной водородной связи с участием триптофана, которая не приводит к нарушению нормальной α-спиральной структуры. Интересно, что расстояние между спиралями F и G также увеличено в ar-1 и ar-2, причиной чего, скорее всего, является больший объем аминокислоты лейцина вместо валина Hs BR. В dr-3, несмотря на дополнительную аминокислоту в петле F-G, расстояние между спиралями F и G такое же, как в Hs BR.

    Хотя стабилизация мембранных белков за счет водородных связей в трансмембранной области может быть умеренной [33], присутствие трех дополнительных связей одновременно, несомненно, должно стабилизировать Hm BRI и может быть причиной его высокого значения E. coli [20].

    Тримеры HmBRI и его петля D-E

    Подобно другим протонным насосам архей [10] — [13] и несмотря на то, что он гетерологично экспрессируется в бактерии Escherichia coli , Hm BRI собирается в виде тримеров в кристаллы (рис. 7A).RMSD между положениями тяжелых атомов основной цепи в тримерах Hm BRI и Hs BR составляет ∼1,0 Å. Это значение отражает несколько иную ориентацию протомеров Hm BRI в кристаллах, где внеклеточные стороны тримеров хорошо выровнены, но цитоплазматические стороны слегка смещены (рис. 7А). Такая тримерная организация Hm BRI аналогична таковой у дельтародопсина-3 [13], поскольку RMSD атомных позиций составляет ∼0,45 Å при сравнении мономеров или тримеров.

    Рис. 7. Структура тримера Hm BRI и его петля D-E.

    (A) Сравнение тримерной структуры Hm BRI (зеленый) со структурой Hs BR [23] (желтый). Hm Тример BRI хорошо выравнивается во внеклеточной области, но протомеры немного повернуты на цитоплазматической стороне. (B) Увеличение петли D-E. В отличие от других тримеризующихся ретинилиденовых белков, в Hm BRI петля удлиняется и контактирует с соседним протомером.(C) Настенная стереограмма петли Hm BRI D-E. Соседний протомер показан оранжевым цветом, а его остатки отмечены штрихом. Наблюдаются три структурные молекулы воды, стабилизирующие петлевую структуру.

    https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112873.g007

    Однако есть важная деталь, которая отделяет Hm BRI от других бактериородопсиноподобных протонных насосов (рис. 7B). Петля D-E Hm BRI на 6 остатков длиннее петель других тримерных протонных насосов и устанавливает контакты с соседним протомером (рисунки 5 и 7B-C).В основе петли находится скрытая боковая цепь E137 и три структурные молекулы воды, участвующие в многочисленных водородных связях (рис. 7C). Петля расширяет границу раздела тримеризации и может стабилизировать тримерную сборку.

    Молекулы липидов вокруг HmBRI

    Интересно, что все ретинилиденовые белки, для которых тримерная сборка наблюдалась в кристалле, были очищены из природных или природных источников [12], [13], [23], [34] — [38]. Представленные здесь кристаллы Hm BRI были выращены с белком, экспрессируемым в бактерии Escherichia coli , хотя сам белок происходит от архея Haloarcula marismortui .Упорядоченные липидные хвосты, принадлежащие либо липидам E. coli , либо в мезо-кристаллизационной матрице моноолеилу липидов, наблюдаются в тех же положениях, что и нативные липиды в других структурах (фиг. 8). Во-первых, есть три парных гидрофобных хвоста на внеклеточной стороне интратримерной полости Hm BRI (фиг. 8A), где связывание высокоспецифичного сульфатированного тригликозидного липида S-TGA-1 наблюдается в кристаллах Hs BR [ 34] — [36]. Во-вторых, есть упорядоченные гидрофобные хвосты на внешней поверхности тримера (Фигуры 8B и 8C), положение которых также очень похоже на положение в кристаллах Hs, BR и других белков.Примечательно, что режим связывания липидов сохраняется не только для разных белков семейства, но даже для разных типов гидрофобных хвостовых частей липидных молекул (разветвленные изопреноидные цепи в архее и прямые цепи жирных кислот в бактериях). Таким образом, более сильная способность собираться в тример и связывать липиды хозяина может быть другой причиной эффективной экспрессии Hm BRI в клетках E. coli .

    Рис. 8. Сравнение упорядоченных липидных хвостов, наблюдаемых в структуре Hm BRI, с таковыми, наблюдаемыми в структурах тримерного Hs BR [23], [34] — [36], ar-2 [29] и dr-3. [13].

    Поверхность Hm BRI показана зеленым цветом, части соседних протомеров — бежевым, липиды Hm BRI — пурпурным, другие липиды — желтым, а молекулы бактериоруберина, наблюдаемые в структурах aR-2 и dR-3, показаны оранжевым. (A) Липиды внутри тримера. (B) Липиды, близкие к спиралям A, B и G. (C) Липиды, близкие к спиралям E и F. Чтобы получить положения липидных фрагментов, наблюдаемых в структурах других белков, их тримерные сборки сначала выровняли по Hm BRI тример.

    https://doi.org/10.1371/journal.pone.0112873.g008

    Материалы и методы

    Конструирование плазмиды экспрессии

    Haloarcula marismortui был синтезирован ген бактерио-опсина ( bop , UniProt ID Q5UXY6) с мутацией D94N de novo . Нуклеотидную последовательность оптимизировали для экспрессии E. coli с использованием программного обеспечения GeneOptimizer (Life Technologies, США). Ген был введен в pSCodon1.2 (Staby Codon T7, Eurogentec, Бельгия) через сайты рестрикции Nde I и Xho I, что приводит к экспрессионной плазмиде pSC-o Hm BRI-His 6 . Следовательно, экспрессируемая конструкция содержала дополнительный C-концевой тег с последовательностью LEHHHHHH.

    Экспрессия и очистка белков

    Клетки SE1 штамма E.coli (Staby Codon T7, Eurogentec, Бельгия) трансформировали плазмидой pSC-o Hm BRI-His 6 .Клетки выращивали при 37 ° C в встряхиваемых колбах с перегородками в автоиндуцирующей среде ZYP-5052 [39], содержащей 100 мг / л ампициллина. После того, как уровень глюкозы в растущей бактериальной культуре упал ниже 10 мг / л, температуру инкубации снижали до 20 ° C и инкубацию продолжали в течение ночи. Собранные клетки разрушали с использованием лабораторного гомогенизатора M-110P (Microfluidics) при 25000 фунтов на квадратный дюйм в буфере, содержащем 20 мМ трис-HCl pH 8,0, 5% глицерин и 50 мг / л ДНКазы (Sigma-Aldrich, США). Мембранную фракцию клеточного лизата получали ультрацентрифугированием при

    g в течение 1 ч при 4 ° C.Осадки ресуспендировали в буфере, содержащем 20 мМ трис-HCl pH 8,0, 0,1 М NaCl и 1% DDM (Anatrace, Affymetrix, США). Полностью транс-ретиналь (Sigma-Aldrich, США) добавляли до 10 мкМ, и наблюдалось немедленное красное смещение цвета раствора. Смесь оставляли на ночь для солюбилизации. Часть нерастворимой фракции удаляли ультрацентрифугированием при

    g в течение 1 ч при 4 ° C. Супернатант загружали на колонку Ni-NTA (Qiagen, Германия), и меченный His белок элюировали в буфере, содержащем 20 мМ Трис-HCl, pH 7.5, 0,1 М NaCl, 50 мМ ЭДТА, 0,01% ДДМ. Элюат подвергали эксклюзионной хроматографии (125 мл Superdex 200 PG, GE Healthcare Life Sciences, США) в буфере, содержащем 50 мМ NaH 2 PO 4 / Na 2 HPO 4 pH 7,5, 0,1 M NaCl, 0,01% ДДМ. Пять цветных фракций, содержащих белок, были собраны, объединены и сконцентрированы до 40 мг / мл для кристаллизации.

    Спектроскопическая характеристика

    Спектры поглощения Hm BRI в растворе регистрировали с помощью спектрометра UV-2401PC (Shimadzu, Япония).Для измерения спектров поглощения Hm BRI в полярных липидах H. salinarum белок был восстановлен в липосомах: полярные липиды были добавлены к солюбилизированному белку в соотношении 3∶1 по массе, и детергент был удален на ночь. инкубация с Bio-Beads SM-2 (Bio-Rad, США) при 4 ° C. Спектры поглощения Hm BRI в кристаллах были собраны в криобенче ID-29S в Европейском центре синхротронного излучения (ESRF), Гренобль, Франция [40] и скорректированы на фон с линейной функцией, чтобы соответствовать профилям рассеяния белок в растворе.

    Детали кристаллизации

    Кристаллы были выращены с использованием подхода in meso [26], [27], как и в нашей предыдущей работе [15], [28]. Солюбилизированный белок в буфере для кристаллизации добавляли к липидной фазе, образованной моноолеоилом (Nu-Chek Prep, США). Лучшие кристаллы были получены с использованием концентрации белка 20 мг / мл и раствора осадка 0,1 М Трис pH 8,8 и 2,6 М сульфата аммония из набора для скрининга Qiagen Cubic Phase I (Qiagen, Германия).Для проведения испытаний по кристаллизации использовали роботизированную систему NT8 (Formulatrix, США). Кристаллы выращивали при 22 ° C. Примерно через 4 недели появились гексагональные кристаллы правильной формы, достигающие размера 100 мкм.

    Сбор и обработка дифракционных данных

    данных дифракции рентгеновских лучей (длина волны 0,976 Å) были собраны на линии луча ID23-1 ESRF с использованием детектора PILATUS 6M. Для интегрирования дифрактограмм использовали MOSFLM [41]. Дифракционные данные были проанализированы с помощью программы POINTLESS [42], и была определена пространственная группа P321.Интенсивность рефлексов масштабировалась с помощью программы SCALA из пакета программ CCP4 [43]. Кристаллы были двойниковыми, доля двойников составляла 0–25%. Кристалл с наилучшей дифракцией не был двойниковым и использовался для определения структуры. Данные были собраны в виде двух клиньев из разных частей одного и того же кристалла. Дифракция была слегка анизотропной (I / σI ~ 2,5 при 2,5 Å вдоль направлений a и b , I / σI ~ 2,0 для всех отражений в диапазоне 2.5 ÷ 2,65 Å по направлению c ). Статистические данные представлены в таблице 2.

    Определение и уточнение структуры

    Начальные фазы были успешно получены в пространственной группе P321 методом молекулярного замещения (MR) с использованием MOLREP [44]. В асимметричной единице этой пространственной группы находится один мономер. Модель гомологии Hm BRI для поиска MR была построена с использованием сервера автоматического моделирования RaptorX [45]. R-факторы составляли ~ 45% сразу после этапа MR и ~ 40% после 4 циклов автоматического уточнения с помощью REFMAC5 [46].Затем исходная модель MR была итеративно уточнена с использованием REFMAC5 [46] и Coot [47]. Заключительные этапы уточнения проводились с использованием программного обеспечения PHENIX [48].

    Коды доступа

    Координаты и структурные факторы депонированы в базе данных белков под кодом доступа 4PXK.

    Игорь Сордохонов / Дизайн и направление

    «Назад · Благодарность

    Спасибо вам за любовь, вдохновение, наставничество, подталкивание, критику, смех, плач, помощь, настойчивость или работу со мной:

    София, Марк и Хана.
    Мать, отчим и родственники.

    Максим Жестков, Артур Гаджиев, Анна Гуляева, Фил Бонум, Сергей Шурупов, Дмитрий Пономарев, Татьяна Балыбердина, Денис Семенов, Василий Зинчук, Виктор Гуляев, Роман Кузьминых, Рома Ельцов, Рома Котов, Артем Маркарян, Максим Егоров, Илья Дождиков, Даниил Махин, Кирилл Махин, Иван Онохин, Юрий Веретено, Никита Новокрещенов, Анна Решетникова, Екатерина Негробова, Саина Гуляева, Анастасия Кретинина, Анзор Пасечник, Семен Пойлаковский, Кристина Авдеева, Миша Шюкин, Татьяна Жесткова, Хельге Киль, Елена Чаробай, Даша Щегол, Сабина Минальто, Артур Жамалетдинов, Олег Звягинцев, Эвалдас Цеснавичюс, Александрос Маврогианнис, Дмитрий Захаров, Марсело Балдин, Макс Тлеубаев, Виталий Башкатов, Света Нур, Анастасия Лисова, Тимур Вайнштейн, Роман Братков, Марина Катая, Галина Коломиец, Екатерина Погорелиц, Ольга Байрамова, Андрей Тельминов, Евгения Смиловская, Кирилл Грановский, Дмитрий Гладких, Евгений Булычев, Александр Дульцев, Дмитрий Гобзев, Анна Калентьева, Евгений Колесников, Андрей Локтионов, Митя Марков, Андрей Непомнящев, Антон Протасов, Илья Рутковский, Михаил Седов, Роман Антонов, Виктория Асауленко, Александр Буртов, Илья Гололобов, Дмитрий Гулинов, Дмитрий Семенов, Анна Тураева, Валерий Белявский, Юрий Гранков, Светлана Фомина, Михаил Зильбер, Анна Бабилашвили, Денис Кузин, Олег Эмиров, Иван Баландин, Пол Рэнд †, Дмитрий Леадухин, Гриша Сорокин, Георгий Балдаев, Андрей Чимитов, Игорь Аскаров, Бадма Будаев, Ольга Мидленко, Дарья Уфаева, Илья Николаев, Ольга Эртаханова, Ирина Эртаханова, Джастин Коун, Лилиан Дармоно, Мейт Стейнфорт, Лорен Индовина, Александр Савицкий, Дмитрий Веников, Йозеф Мюллер-Брокман †, Сергей Урлин, Елена Гурская, Алексей Чистяков, Виталий Якин, Денис Парфенов, Аля Кирсанова, Антон Шавкеро, Сойол Жалсараев, Михаил Уненов, Мария Васильева, Наташа Радко †, Вим Шанович, Сергей Завьялов, Сергей Подзолков, Сергей Мельник, Стас Чепурнов, Игорь Вичиков, Александр Яичников, Алексей Астафьев, Тимур Султанов, Виктор Гагис, Валентина Ерофеева, Андрей Бумагин, Саша Соловьева, Дария Женихова, Артем Тагиров, Дима Галсан, Ася Котельникова, Жаргал Самбуев, Зинаида Балданова, Массина Балдиманова, Раджана Балдиманова
    «Назад · Благодарность

    .

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *